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Yorodumi- PDB-5vgm: Crystal structure of dihydroorotase pyrC from Vibrio cholerae in ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vgm | ||||||
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Title | Crystal structure of dihydroorotase pyrC from Vibrio cholerae in complex with zinc at 1.95 A resolution. | ||||||
Components | Dihydroorotase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID | ||||||
Function / homology | Function and homology information dihydroorotase / pyrimidine ribonucleotide biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / dihydroorotase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Vibrio cholerae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Lipowska, J. / Shabalin, I.G. / Miks, C.D. / Winsor, J. / Cooper, D.R. / Shuvalova, L. / Kwon, K. / Lewinski, K. / Anderson, W.F. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Int.J.Biol.Macromol. / Year: 2019 Title: Pyrimidine biosynthesis in pathogens - Structures and analysis of dihydroorotases from Yersinia pestis and Vibrio cholerae. Authors: Lipowska, J. / Miks, C.D. / Kwon, K. / Shuvalova, L. / Zheng, H. / Lewinski, K. / Cooper, D.R. / Shabalin, I.G. / Minor, W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5vgm.cif.gz | 275.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5vgm.ent.gz | 222.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5vgm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vg/5vgm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vg/5vgm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6ctyC 5v0g S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 0 - 342 / Label seq-ID: 3 - 345
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-Components
#1: Protein | Mass: 37853.945 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vibrio cholerae (bacteria) Gene: pyrC, BSN91_03690, EN12_18175, ERS013140_03537, ERS013198_00138, ERS013199_01662 Plasmid: pSGC-His / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 "magic" References: UniProt: A0A0H6AFA4, UniProt: Q9KL24*PLUS, dihydroorotase #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-ACT / #4: Chemical | ChemComp-CL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.54 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.2 ul of 14 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide, 0.5 mM TCE, and 20 mM L-citruline were mixed with 0.2 ul of the Top96 screen condition #C11 (0. ...Details: 0.2 ul of 14 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide, 0.5 mM TCE, and 20 mM L-citruline were mixed with 0.2 ul of the Top96 screen condition #C11 (0.2 M Sodium Acetate 0.1 M Sodium Cacodylate: HCl, pH 6.5 30 % (w/v) PEG 8000), 0.1 ul of the Hampton Additive screen # 94 (7%v/v 1-Butanol) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci). Before crystallization protein was incubated with 1/50 v/v of 2 mg/ml chymotrypsin solution at 289 K for 1 hours. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 12, 2017 / Details: Beryllium Lenses | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.95→20 Å / Num. obs: 41257 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / CC1/2: 0.87 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.075 / Rsym value: 0.063 / Χ2: 1.361 / Net I/av σ(I): 19.7 / Net I/σ(I): 11.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5V0G 5v0g Resolution: 1.95→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 10.361 / SU ML: 0.137 / SU R Cruickshank DPI: 0.1877 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.152 Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 112.81 Å2 / Biso mean: 48.505 Å2 / Biso min: 26.7 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.95→20 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 21036 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 1.95→2 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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