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- PDB-5vdw: Human cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) in complex with Compound F1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vdw
タイトルHuman cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) in complex with Compound F1
要素Cyclic GMP-AMP synthase
キーワードTRANSFERASE / STING / cGAMP
機能・相同性
機能・相同性情報


2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / cyclic GMP-AMP synthase / STING mediated induction of host immune responses / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / cGAS/STING signaling pathway / regulation of T cell activation / pattern recognition receptor signaling pathway / cGMP-mediated signaling ...2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / cyclic GMP-AMP synthase / STING mediated induction of host immune responses / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / cGAS/STING signaling pathway / regulation of T cell activation / pattern recognition receptor signaling pathway / cGMP-mediated signaling / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / positive regulation of type I interferon production / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cAMP-mediated signaling / nucleosome binding / positive regulation of defense response to virus by host / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / activation of innate immune response / determination of adult lifespan / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of cellular senescence / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / defense response to virus / nuclear body / innate immune response / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / GTP binding / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 / Beta Polymerase; domain 2 ...Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 / Beta Polymerase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9BY / Cyclic GMP-AMP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.711 Å
データ登録者Byrnes, L.J. / Hall, J.D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: The catalytic mechanism of cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) and implications for innate immunity and inhibition.
著者: Hall, J. / Ralph, E.C. / Shanker, S. / Wang, H. / Byrnes, L.J. / Horst, R. / Wong, J. / Brault, A. / Dumlao, D. / Smith, J.F. / Dakin, L.A. / Schmitt, D.C. / Trujillo, J. / Vincent, F. / ...著者: Hall, J. / Ralph, E.C. / Shanker, S. / Wang, H. / Byrnes, L.J. / Horst, R. / Wong, J. / Brault, A. / Dumlao, D. / Smith, J.F. / Dakin, L.A. / Schmitt, D.C. / Trujillo, J. / Vincent, F. / Griffor, M. / Aulabaugh, A.E.
履歴
登録2017年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic GMP-AMP synthase
B: Cyclic GMP-AMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,7226
ポリマ－85,0722
非ポリマー6494
水64936
1
A: Cyclic GMP-AMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8613
ポリマ－42,5361
非ポリマー3252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cyclic GMP-AMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8613
ポリマ－42,5361
非ポリマー3252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)217.360, 47.998, 86.861
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.290, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Auth seq-ID: 161 - 520 / Label seq-ID: 2 - 361

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Cyclic GMP-AMP synthase / h-cGAS / 2'3'-cGAMP synthase / Mab-21 domain-containing protein 1


分子量: 42536.102 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 161-521 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MB21D1, C6orf150 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N884, cyclic GMP-AMP synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-9BY / [2-(1,3-thiazol-4-yl)-1H-benzimidazol-1-yl]acetic acid


分子量: 259.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H9N3O2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 18-20% PEG 3350, 0.2 M ammonium citrate pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→52.417 Å / Num. obs: 23537 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 48.42 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rpim(I) all: 0.099 / Rrim(I) all: 0.181 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.71-2.863.40.7360.7050.4670.87399
8.57-75.943.10.0340.9970.0220.04195.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1999精密化
Aimless0.3.11データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Aimlessデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O67

4o67


解像度: 2.711→52.417 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 1099 4.67 %
Rwork0.2223 --
obs0.2239 23517 98.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 235.53 Å2 / Biso mean: 61.5127 Å2 / Biso min: 13.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.711→52.417 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5557 0 38 36 5631
Biso mean--71.26 30.56 -
残基数----720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7147745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032863
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031033
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5682077
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3311X-RAY DIFFRACTION5.851TORSIONAL
12B3311X-RAY DIFFRACTION5.851TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7106-2.8340.35411240.31482815293998
2.834-2.98340.36191360.29572767290398
2.9834-3.17030.3241360.2922738287498
3.1703-3.4150.29711460.27942764291097
3.415-3.75860.30831400.23982736287697
3.7586-4.30220.25851240.19292850297499
4.3022-5.41950.20011540.1752830298499
5.4195-52.42630.18961390.1872918305798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9574-0.47830.4511.92840.17391.78260.12650.1984-0.0589-0.0145-0.2339-0.25640.46690.58230.10610.42720.09890.03780.53270.07620.3643-25.63077.9924-20.8769
24.70750.43750.5772.66943.08946.377-0.03080.3892-0.08050.1594-0.1347-0.77370.4890.92330.10760.35890.06470.0380.76890.13950.6695-9.449713.7085-24.5965
31.5525-0.16140.44591.2477-0.35292.09590.01160.1083-0.00780.0436-0.0562-0.0765-0.00110.23780.04220.2655-0.0050.04650.206-0.01750.2471-38.653514.8014-21.1724
42.5762-0.1724-0.23760.0752-0.09190.1997-0.62970.30530.41390.03390.1193-0.6383-0.07030.43780.45320.5403-0.0890.02260.69170.0930.9884-27.078916.34620.8911
53.37571.01220.83294.595-0.04732.80810.0469-0.02440.19770.0065-0.1031-0.8673-0.33090.89170.04260.32150.02360.00270.77540.04710.8308-11.27041.166619.294
61.9035-0.2012-0.54361.9009-0.58142.5978-0.0083-0.18450.04480.1040.0242-0.17560.00790.3609-0.00450.2984-0.0108-0.00290.2698-0.01610.338-36.49331.19720.3629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 161 through 253 )A161 - 253
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 254 through 307 )A254 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 308 through 520 )A308 - 520
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 161 through 224 )B161 - 224
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 225 through 307 )B225 - 307
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 308 through 520 )B308 - 520

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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