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- PDB-5vaq: Crystal Structure of Beta-Klotho in Complex with FGF21CT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vaq
タイトルCrystal Structure of Beta-Klotho in Complex with FGF21CT
要素
  • Beta-klotho
  • Fibroblast growth factor 21
  • Nb914
キーワードSIGNALING PROTEIN / (beta/alpha) 8 Receptor for Endocrine FGF
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of triglyceride catabolic process / Cellular hexose transport / betaKlotho-mediated ligand binding / response to methionine / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / fibroblast growth factor receptor binding / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / endothelial cell apoptotic process ...positive regulation of triglyceride catabolic process / Cellular hexose transport / betaKlotho-mediated ligand binding / response to methionine / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / fibroblast growth factor receptor binding / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / SHC-mediated cascade:FGFR4 / endoplasmic reticulum unfolded protein response / FRS-mediated FGFR4 signaling / regulation of cell migration / response to nutrient levels / response to activity / positive regulation of glucose import / cellular response to glucose stimulus / Negative regulation of FGFR4 signaling / animal organ morphogenesis / growth factor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cellular response to xenobiotic stimulus / PIP3 activates AKT signaling / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / carbohydrate metabolic process / cell differentiation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor 15/19/21 / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Fibroblast growth factor 15/19/21 / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-klotho / Fibroblast growth factor 21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.606 Å
データ登録者Lee, S. / Schlessinger, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structures of beta-klotho reveal a 'zip code'-like mechanism for endocrine FGF signalling.
著者: Lee, S. / Choi, J. / Mohanty, J. / Sousa, L.P. / Tome, F. / Pardon, E. / Steyaert, J. / Lemmon, M.A. / Lax, I. / Schlessinger, J.
履歴
登録2017年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年3月24日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-klotho
B: Nb914
C: Fibroblast growth factor 21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,0514
ポリマ－126,8293
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.647, 145.487, 213.827
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 Beta-klotho / BetaKlotho / Klotho beta-like protein


分子量: 109594.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues30-983 / 変異: N308Q, N611Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLB / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86Z14
#2: 抗体 Nb914


分子量: 14837.451 Da / 分子数: 1 / 断片: Nanobody / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6
#3: 抗体 Fibroblast growth factor 21 / FGF-21


分子量: 2397.512 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 186-209 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NSA1
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6 / 詳細: 14% PEG 4000, 0.1M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.606→64.007 Å / Num. obs: 46776 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.09048 / Net I/σ(I): 13.12

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.606→64.007 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 2325 5 %
Rwork0.1911 --
obs0.193 46522 97.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 119.46 Å2 / Biso mean: 63.4244 Å2 / Biso min: 37.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.606→64.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7874 0 13 0 7887
Biso mean--68.9 --
残基数----1005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0128120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28711035
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9164682
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6061-2.65930.3931240.3592270239488
2.6593-2.71710.36861220.32412590271298
2.7171-2.78030.34021400.3042564270499
2.7803-2.84980.36571280.27252631275999
2.8498-2.92690.30591370.27252568270599
2.9269-3.0130.29221590.255326172776100
3.013-3.11030.30081220.25092605272799
3.1103-3.22140.25971310.2312646277799
3.2214-3.35040.30311510.21432552270399
3.3504-3.50290.24461370.20112662279999
3.5029-3.68750.25251210.19122614273599
3.6875-3.91850.21041380.17532602274099
3.9185-4.2210.20051330.15052613274698
4.221-4.64570.16821370.13772641277898
4.6457-5.31770.17991400.14642659279998
5.3177-6.69860.21891600.17682629278997
6.6986-64.02640.18981450.17912734287995

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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