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- PDB-5v7x: Crystal Structure of Myosin 1b residues 1-728 with bound sulfate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v7x
タイトルCrystal Structure of Myosin 1b residues 1-728 with bound sulfate and Calmodulin
要素
  • Calmodulin-1
  • Unconventional myosin-Ib
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin / motor / calmodulin / unconventional / actin / force
機能・相同性
機能・相同性情報


post-Golgi vesicle-mediated transport / transferrin transport / actin filament-based movement / myosin complex / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...post-Golgi vesicle-mediated transport / transferrin transport / actin filament-based movement / myosin complex / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / microfilament motor activity / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / brush border / cytoskeletal motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / Ion transport by P-type ATPases / : / microvillus / actin filament bundle assembly / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / trans-Golgi network membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / filopodium / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / actin filament organization / cell periphery / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / endocytosis
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / : / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Unconventional myosin-Ib
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.141 Å
データ登録者Zwolak, A. / Shuman, H. / Dominguez, R. / Ostap, E.M.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: High-resolution cryo-EM structures of actin-bound myosin states reveal the mechanism of myosin force sensing.
著者: Ahmet Mentes / Andrew Huehn / Xueqi Liu / Adam Zwolak / Roberto Dominguez / Henry Shuman / E Michael Ostap / Charles V Sindelar /
要旨: Myosins adjust their power outputs in response to mechanical loads in an isoform-dependent manner, resulting in their ability to dynamically adapt to a range of motile challenges. Here, we reveal the ...Myosins adjust their power outputs in response to mechanical loads in an isoform-dependent manner, resulting in their ability to dynamically adapt to a range of motile challenges. Here, we reveal the structural basis for force-sensing based on near-atomic resolution structures of one rigor and two ADP-bound states of myosin-IB (myo1b) bound to actin, determined by cryo-electron microscopy. The two ADP-bound states are separated by a 25° rotation of the lever. The lever of the first ADP state is rotated toward the pointed end of the actin filament and forms a previously unidentified interface with the N-terminal subdomain, which constitutes the upper half of the nucleotide-binding cleft. This pointed-end orientation of the lever blocks ADP release by preventing the N-terminal subdomain from the pivoting required to open the nucleotide binding site, thus revealing how myo1b is inhibited by mechanical loads that restrain lever rotation. The lever of the second ADP state adopts a rigor-like orientation, stabilized by class-specific elements of myo1b. We identify a role for this conformation as an intermediate in the ADP release pathway. Moreover, comparison of our structures with other myosins reveals structural diversity in the actomyosin binding site, and we reveal the high-resolution structure of actin-bound phalloidin, a potent stabilizer of filamentous actin. These results provide a framework to understand the spectrum of force-sensing capacities among the myosin superfamily.
#1: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2014
タイトル: A vertebrate myosin-I structure reveals unique insights into myosin mechanochemical tuning.
著者: Shuman, H. / Greenberg, M.J. / Zwolak, A. / Lin, T. / Sindelar, C.V. / Dominguez, R. / Ostap, E.M.
履歴
登録2017年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-Ib
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9043
ポリマ－103,8082
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area40190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.765, 48.730, 118.512
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-Ib / Myosin I alpha / MMIa / Myosin heavy chain myr 1


分子量: 86954.969 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-728 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Myo1b, Myo1a, Myr1 / Cell (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q05096
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% PEG 3350, 100 mM LiOOCCH3, 100 mM HEPES, pH 7.0, 20 mM Mg2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月7日
詳細: Monochromator: Double silicon(111) crystal monochromator with cryogenically-cooled first crystal and sagittally-bent second crystal horizontally-focusing at 3.3:1 demagnification. Mirror: ...詳細: Monochromator: Double silicon(111) crystal monochromator with cryogenically-cooled first crystal and sagittally-bent second crystal horizontally-focusing at 3.3:1 demagnification. Mirror: Meridionally-bent fused silica mirror with palladium and uncoated stripes vertically-focusing at 6.6:1 demagnification.
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.39
反射解像度: 2.799→39.504 Å / Num. obs: 30781 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 7.3 % / Net I/σ(I): 9.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 3.141→39.504 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 37.84 / 位相誤差: 26.56 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2023 1094 4.97 %
Rwork0.1882 --
obs0.1928 22155 98.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.141→39.504 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7003 0 5 0 7008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0127139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8349617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2074349
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491053
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051256
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1436-3.28650.3191420.22982399X-RAY DIFFRACTION87
3.2865-3.45940.28271270.21632619X-RAY DIFFRACTION95
3.4594-3.67560.22561340.20412641X-RAY DIFFRACTION95
3.6756-3.95860.21271280.18992628X-RAY DIFFRACTION95
3.9586-4.35550.18661510.17732635X-RAY DIFFRACTION95
4.3555-4.98220.17571350.16532661X-RAY DIFFRACTION95
4.9822-6.26390.17511360.19042674X-RAY DIFFRACTION95
6.2639-26.85640.19151410.19012771X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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