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- PDB-5v6t: The Plexin D1 intracellular region in complex with GIPC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v6t
タイトルThe Plexin D1 intracellular region in complex with GIPC1
要素
  • PDZ domain-containing protein GIPC1
  • Plexin-D1
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


TGFBR3 regulates FGF2 signaling / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / Other semaphorin interactions / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / RND2 GTPase cycle / cardiac septum development / positive regulation of melanin biosynthetic process / synaptic target recognition ...TGFBR3 regulates FGF2 signaling / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / Other semaphorin interactions / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / RND2 GTPase cycle / cardiac septum development / positive regulation of melanin biosynthetic process / synaptic target recognition / semaphorin receptor activity / coronary vasculature development / cellular response to interleukin-7 / glutamate secretion / vesicle membrane / aorta development / branching involved in blood vessel morphogenesis / myosin binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of cytokinesis / outflow tract morphogenesis / semaphorin-plexin signaling pathway / lamellipodium membrane / regulation of angiogenesis / endothelial cell migration / protein targeting / synapse assembly / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / kidney development / regulation of protein stability / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / synaptic vesicle / actin binding / cell body / cell cortex / angiogenesis / chemical synaptic transmission / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / axon / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Plexin-D1, sema domain / : / PDZ domain-containing protein GIPC1/2/3 / GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Plexin A/B, PSI domain / Plexin, TIG domain 1 / TIG domain / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain / Plexin, cytoplasmic RhoGTPase-binding domain ...Plexin-D1, sema domain / : / PDZ domain-containing protein GIPC1/2/3 / GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Plexin A/B, PSI domain / Plexin, TIG domain 1 / TIG domain / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain / Plexin, cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin cytoplasmic RasGAP domain / Plexin cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / Rho GTPase activation protein / IPT domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / PDZ domain / Pdz3 Domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Immunoglobulin E-set / Roll / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plexin-D1 / PDZ domain-containing protein GIPC1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.189 Å
データ登録者Shang, G. / Zhang, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088197 米国
Welch FoundationI-1702 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structure analyses reveal a regulated oligomerization mechanism of the PlexinD1/GIPC/myosin VI complex.
著者: Shang, G. / Brautigam, C.A. / Chen, R. / Lu, D. / Torres-Vazquez, J. / Zhang, X.
履歴
登録2017年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly ...citation / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plexin-D1
B: PDZ domain-containing protein GIPC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0849
ポリマ－99,4122
非ポリマー6727
水34219
1
A: Plexin-D1
B: PDZ domain-containing protein GIPC1
ヘテロ分子

A: Plexin-D1
B: PDZ domain-containing protein GIPC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,16818
ポリマ－198,8234
非ポリマー1,34514
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
2
A: Plexin-D1
ヘテロ分子

A: Plexin-D1
ヘテロ分子

B: PDZ domain-containing protein GIPC1
ヘテロ分子

B: PDZ domain-containing protein GIPC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,16818
ポリマ－198,8234
非ポリマー1,34514
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_774-y+2,-x+2,-z-1/61
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/61
Buried area10110 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area67720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.777, 99.777, 531.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Plexin-D1


分子量: 67870.641 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1339-1925 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Plxnd1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3UH93
#2: タンパク質 PDZ domain-containing protein GIPC1 / GAIP C-terminus-interacting protein / RGS-GAIP-interacting protein / RGS19-interacting protein 1 / ...GAIP C-terminus-interacting protein / RGS-GAIP-interacting protein / RGS19-interacting protein 1 / SemaF cytoplasmic domain-associated protein 1 / SEMCAP-1 / Synectin


分子量: 31541.020 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 52-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gipc1, Gipc, Rgs19ip1, Semcap1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z0G0
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 and 2 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 27629 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12 % / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rpim(I) all: 0.361 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5V6R

5v6r


解像度: 3.189→49.033 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 19.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2162 1850 6.91 %
Rwork0.1793 --
obs0.1819 26781 97.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.189→49.033 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5416 0 35 19 5470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055554
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8337507
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2712059
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029841
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003950
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1894-3.27560.3242900.29331295X-RAY DIFFRACTION68
3.2756-3.3720.30691370.2541857X-RAY DIFFRACTION96
3.372-3.48080.29531420.22321902X-RAY DIFFRACTION100
3.4808-3.60510.23581430.2031929X-RAY DIFFRACTION100
3.6051-3.74940.23461420.18421923X-RAY DIFFRACTION100
3.7494-3.920.22631430.18481929X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.12660.2141450.17081949X-RAY DIFFRACTION100
4.1266-4.3850.18391450.14741935X-RAY DIFFRACTION100
4.385-4.72330.15141470.13091965X-RAY DIFFRACTION100
4.7233-5.19810.15491480.14361978X-RAY DIFFRACTION100
5.1981-5.94920.24311490.17432010X-RAY DIFFRACTION100
5.9492-7.49110.24071540.1962042X-RAY DIFFRACTION100
7.4911-49.03920.20341650.17552217X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.75580.7949-0.42551.088-0.26150.7976-0.0342-0.0832-0.0995-0.11010.01340.10780.16960.03630.0230.30460.0318-0.06740.2828-0.05180.307-2.630534.5803-12.7719
20.65010.7457-0.9285.0502-3.36012.68690.1465-0.10730.2560.17860.26360.4623-0.18830.0042-0.430.5526-0.1461-0.06120.4255-0.20320.5504-34.76819.2598-34.8571
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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