[日本語] English
万見
- PDB-5v5r: Dehaloperoxidase A I9L mutant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v5r
タイトルDehaloperoxidase A I9L mutant
要素Dehaloperoxidase A
キーワードOXYGEN TRANSPORT / peroxidase / peroxygenase / globin / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


oxygen carrier activity / peroxidase activity / oxygen binding / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Myoglobin-like, M family globin domain / Globin/Protoglobin / Globins / Globin-like / Globin / Globin / Globin domain profile. / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / OXYGEN MOLECULE / Dehaloperoxidase A
類似検索 - 構成要素
生物種Amphitrite ornata (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Carey, L.M. / Ghiladi, R.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1150709 米国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2018
タイトル: How nature tunes isoenzyme activity in the multifunctional catalytic globin dehaloperoxidase from Amphitrite ornata.
著者: Carey, L.M. / Gavenko, R. / Svistunenko, D.A. / Ghiladi, R.A.
履歴
登録2017年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Dehaloperoxidase A
A: Dehaloperoxidase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6789
ポリマ－31,0972
非ポリマー1,5817
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.665, 67.423, 68.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Dehaloperoxidase A


分子量: 15548.597 Da / 分子数: 2 / 変異: I9L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Amphitrite ornata (無脊椎動物) / プラスミド: pET28a
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NAV8

-
非ポリマー , 5種, 379分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE


分子量: 31.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: PEG 4000, ammonium sulfate, cacodylate buffer

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 81222 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Num. unique obs: 3912 / % possible all: 93.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IXF

3ixf


解像度: 1.2→29.577 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1692 2010 2.48 %
Rwork0.139 --
obs0.1397 81176 96.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→29.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2241 0 20 372 2633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142643
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3653638
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.448975
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009475
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2003-1.23040.27391370.20875423X-RAY DIFFRACTION93
1.2304-1.26360.19211410.17145443X-RAY DIFFRACTION94
1.2636-1.30080.18331390.1525520X-RAY DIFFRACTION94
1.3008-1.34280.21430.13535501X-RAY DIFFRACTION95
1.3428-1.39080.15891400.13065529X-RAY DIFFRACTION95
1.3908-1.44650.17461430.12855604X-RAY DIFFRACTION96
1.4465-1.51230.1681430.12355594X-RAY DIFFRACTION96
1.5123-1.5920.16191380.1155633X-RAY DIFFRACTION96
1.592-1.69180.16381430.11215692X-RAY DIFFRACTION97
1.6918-1.82240.16581450.12215717X-RAY DIFFRACTION97
1.8224-2.00570.15491490.12735775X-RAY DIFFRACTION98
2.0057-2.29590.17891480.13175840X-RAY DIFFRACTION98
2.2959-2.89220.17941510.1495901X-RAY DIFFRACTION99
2.8922-29.58640.15431500.14955994X-RAY DIFFRACTION97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る