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- PDB-5v4y: X-ray crystal structure of wild type HIV-1 protease in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v4y
タイトルX-ray crystal structure of wild type HIV-1 protease in complex with GRL-09510
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / GRL-09510 / HIV-1 PROTEASE / PROTEASE-INHIBITOR / Pyran / Furan / NONPEPTIDIC / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / CROWN-THF
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8FM / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yedidi, R.S. / Delino, N.S. / Das, D. / Kaufman, J.D. / Wingfield, P.T. / Ghosh, A.K. / Mitsuya, H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: GRL-09510, a Unique P2-Crown-Tetrahydrofuranylurethane -Containing HIV-1 Protease Inhibitor, Maintains Its Favorable Antiviral Activity against Highly-Drug-Resistant HIV-1 Variants in vitro.
著者: Amano, M. / Miguel Salcedo-Gomez, P. / Yedidi, R.S. / Delino, N.S. / Nakata, H. / Venkateswara Rao, K. / Ghosh, A.K. / Mitsuya, H.
履歴
登録2017年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3142
ポリマ－10,7261
非ポリマー5891
水1,31573
1
A: Protease
ヘテロ分子

A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6294
ポリマ－21,4512
非ポリマー1,1772
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
Buried area4160 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.473, 62.473, 82.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-500-

8FM

21A-606-

HOH

31A-650-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10725.599 Da / 分子数: 1 / 変異: C67A, C95A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q72874
#2: 化合物 ChemComp-8FM / (3S,3aR,5R,7aS,8S)-hexahydro-4H-3,5-methanofuro[2,3-b]pyran-8-yl [(2S,3R)-3-hydroxy-4-{[(4-methoxyphenyl)sulfonyl](2-methylpropyl)amino}-1-phenylbutan-2-yl]carbamate


分子量: 588.712 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H40N2O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.52 % / 解説: Clusters of rod shaped crystals
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.8M sodium/potassium phosphate buffer (pH6.9)

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 9082 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 26.41
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1-2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HLA

4hla


解像度: 1.9→29.232 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.68 / 位相誤差: 25.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2533 778 10.01 %
Rwork0.2058 --
obs0.2105 7770 97.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.232 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数755 0 41 73 869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009813
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1141107
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.589297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041132
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006134
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-2.01910.2941270.2339113898
2.0191-2.17490.2711260.2385114298
2.1749-2.39370.33351290.239114897
2.3937-2.73980.31191270.2435115798
2.7398-3.4510.29851310.2171117397
3.4510.1881380.1724123495

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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