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- PDB-5v1z: Crystal structure of the RPN13 PRU-RPN2 (932-953)-ubiquitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v1z
タイトルCrystal structure of the RPN13 PRU-RPN2 (932-953)-ubiquitin complex
要素
  • 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
  • Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / RPN13 / proteasome / RPN2 / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity ...proteasome accessory complex / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / enzyme regulator activity / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / transcription elongation by RNA polymerase II / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / azurophil granule lumen / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / protease binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain ...Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / HEAT repeats / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / PH-domain like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Armadillo-type fold / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hemmis, C.W. / VanderLinden, R.T. / Yao, T. / Robinson, H. / Hill, C.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM059135 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R21 CA191929 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure and energetics of pairwise interactions between proteasome subunits RPN2, RPN13, and ubiquitin clarify a substrate recruitment mechanism.
著者: VanderLinden, R.T. / Hemmis, C.W. / Yao, T. / Robinson, H. / Hill, C.P.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
B: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
F: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
E: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3546
ポリマ－49,3546
非ポリマー00
水1,45981
1
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
C: Ubiquitin
E: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6773
ポリマ－24,6773
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
D: Ubiquitin
F: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6773
ポリマ－24,6773
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.852, 100.852, 37.571
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome ...110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13 / Rpn13 homolog


分子量: 13482.367 Da / 分子数: 2 / 断片: PRU domain (UNP residues 19-132) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL / 参照: UniProt: Q16186
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質・ペプチド 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit S1 / 26S proteasome ...26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit S1 / 26S proteasome subunit p112 / RPN2


分子量: 2617.699 Da / 分子数: 2 / 断片: C-termimal domain (UNP residues 932-953) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMD1 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL / 参照: UniProt: Q99460
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, 22.5% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35 Å / Num. obs: 28875 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 2748 / Num. unique obs: 2748 / Rsym value: 0.628 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2R2Y & 1CMX

2r2y

1cmx


解像度: 2→33.012 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 21.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1817 1468 5.08 %
Rwork0.1458 --
obs0.1552 28875 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.012 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3216 0 0 81 3297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8874467
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2252050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006585
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.07150.2531460.24592748X-RAY DIFFRACTION94
2.0715-2.15430.27671500.24452730X-RAY DIFFRACTION95
2.1543-2.25220.2671380.21962735X-RAY DIFFRACTION95
2.2522-2.37070.25331560.21072719X-RAY DIFFRACTION95
2.3707-2.51890.22641430.20632795X-RAY DIFFRACTION95
2.5189-2.71290.19831490.18812699X-RAY DIFFRACTION95
2.7129-2.9850.21561380.17142733X-RAY DIFFRACTION95
2.985-3.41470.18331660.14752737X-RAY DIFFRACTION94
3.4147-4.29380.13451370.10982726X-RAY DIFFRACTION95
4.2938-18.87930.14961450.1072752X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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