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万見
- PDB-5v02: A positive allosteric modulator binding pocket in SK2 ion channel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v02
タイトルA positive allosteric modulator binding pocket in SK2 ion channels is shared by Riluzole and CyPPA
要素
  • Calmodulin-1
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN/Metal Binding protein / calcium-activated ion channels / activator / calmodulin / TRANSPORT PROTEIN-Metal Binding protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / : / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / potassium ion transport / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / Z disc / spindle pole / response to calcium ion / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
6-(trifluoromethoxy)-1,3-benzothiazol-2-amine / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Liu, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: An Intracellular Allosteric Modulator Binding Pocket in SK2 Ion Channels Is Shared by Multiple Chemotypes.
著者: Cho, L.T. / Alexandrou, A.J. / Torella, R. / Knafels, J. / Hobbs, J. / Taylor, T. / Loucif, A. / Konopacka, A. / Bell, S. / Stevens, E.B. / Pandit, J. / Horst, R. / Withka, J.M. / Pryde, D.C. ...著者: Cho, L.T. / Alexandrou, A.J. / Torella, R. / Knafels, J. / Hobbs, J. / Taylor, T. / Loucif, A. / Konopacka, A. / Bell, S. / Stevens, E.B. / Pandit, J. / Horst, R. / Withka, J.M. / Pryde, D.C. / Liu, S. / Young, G.T.
履歴
登録2017年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6958
ポリマ－29,0962
非ポリマー5996
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, crystalllography 2-fold symmetry generate biological dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area15450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.762, 66.554, 65.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-619-

HOH

21B-625-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 12243.395 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 395-486 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNN2
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q9H2S1
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P0DP23

-
非ポリマー , 5種, 69分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-657 / 6-(trifluoromethoxy)-1,3-benzothiazol-2-amine / Riluzole / リルゾ-ル


分子量: 234.198 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H5F3N2OS / コメント: 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: ammonia sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50.504 Å / Num. obs: 31198 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 35.36 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.78→1.789 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.529 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 304 / CC1/2: 0.783 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GOW

4gow


解像度: 1.78→23.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9472 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9444 / SU R Cruickshank DPI: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.099 / SU Rfree Blow DPI: 0.095 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.097
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2148 1536 4.93 %RANDOM
Rwork0.1938 ---
obs0.1949 31179 97.97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4931 Å20 Å23.7266 Å2
2---6.5645 Å20 Å2
3---2.0715 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.238 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.78→23.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1889 0 33 63 1985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011943HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.992610HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d739SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes70HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes287HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1943HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.71
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion255SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2291SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.84 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2914 135 4.96 %
Rwork0.233 2585 -
all0.236 2720 -
obs--93.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.07960.0249-1.04120.38440.17861.2823-0.05980.15640.0352-0.03090.0411-0.0851-0.1256-0.04850.0187-0.2068-0.0058-0.038-0.22620.0014-0.199146.294258.325431.868
22.9387-2.54110.63742.9256-0.87290.6686-0.2837-0.36150.08880.31820.2726-0.0245-0.0948-0.05850.0111-0.18380.0311-0.0108-0.1513-0.0155-0.214221.931757.692143.4942
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ B|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ R|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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