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万見
- PDB-5uzn: Crystal structure of Glorund qRRM3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uzn
タイトルCrystal structure of Glorund qRRM3 domain
要素AT27789p
キーワードRNA BINDING PROTEIN / quasi-RNA recognition motif / qRRM
機能・相同性
機能・相同性情報


maternal specification of dorsal/ventral axis, oocyte, germ-line encoded / intracellular mRNA localization involved in pattern specification process / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA Splicing - Major Pathway / pole plasm oskar mRNA localization / regulation of RNA splicing / chromosome organization / wound healing / regulation of translation / ribonucleoprotein complex ...maternal specification of dorsal/ventral axis, oocyte, germ-line encoded / intracellular mRNA localization involved in pattern specification process / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA Splicing - Major Pathway / pole plasm oskar mRNA localization / regulation of RNA splicing / chromosome organization / wound healing / regulation of translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Teramoto, T. / Hall, T.M.T.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: The Drosophila hnRNP F/H Homolog Glorund Uses Two Distinct RNA-Binding Modes to Diversify Target Recognition.
著者: Tamayo, J.V. / Teramoto, T. / Chatterjee, S. / Hall, T.M. / Gavis, E.R.
履歴
登録2017年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AT27789p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1545
ポリマ－10,7821
非ポリマー3724
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.474, 55.474, 58.695
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-711-

HOH

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要素

#1: タンパク質 AT27789p / Glorund / isoform A / isoform B


分子量: 10782.001 Da / 分子数: 1 / 断片: qRRM3 domain residues 475-562 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: glo, CG6946, Dmel_CG6946 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9VGH5
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.5 M ammonium sulfate, 0.1 M Na cacodylate pH 6.4, 1.0 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. obs: 6462 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 32.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2KG1

2kg1


解像度: 1.99→24.809 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0.69 / 位相誤差: 19.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2599 292 4.63 %
Rwork0.2195 --
obs0.2213 6311 94.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→24.809 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数676 0 23 33 732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.229973
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.93270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07792
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006124
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9884-2.50480.32461570.23062865X-RAY DIFFRACTION93
2.5048-24.81060.23141350.21583154X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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