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- PDB-5uwm: Matrix metalloproteinase-13 complexed with selective inhibitor co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uwm
タイトルMatrix metalloproteinase-13 complexed with selective inhibitor compound (R)-17a
要素(Collagenase 3) x 2
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Metalloproteinase / collagenase / MMP-13 / hydrolase / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8OA / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Taylor, A.B. / Cao, X. / Hart, P.J.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure-Based Design and Synthesis of Potent and Selective Matrix Metalloproteinase 13 Inhibitors.
著者: Choi, J.Y. / Fuerst, R. / Knapinska, A.M. / Taylor, A.B. / Smith, L. / Cao, X. / Hart, P.J. / Fields, G.B. / Roush, W.R.
履歴
登録2017年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase 3
B: Collagenase 3
C: Collagenase 3
D: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,28216
ポリマ－39,8184
非ポリマー1,46312
水6,359353
1
A: Collagenase 3
C: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6418
ポリマ－19,9092
非ポリマー7326
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area8270 Å2
手法PISA
2
B: Collagenase 3
D: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6418
ポリマ－19,9092
非ポリマー7326
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.073, 140.073, 46.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Collagenase 3 / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 19366.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CATALYTIC DOMAIN (UNP RESIDUES 104-274) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PKA8H / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Collagenase 3


分子量: 542.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Proteolytic fragment / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PKA8H / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P45452*PLUS

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非ポリマー , 4種, 365分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-8OA / (R)-N-(3-methyl-1-(methylamino)-1-oxobutan-2-yl)-5-(4-(((4-oxo-4,5,6,7-tetrahydro-3H-cyclopenta[d]pyrimidin-2-yl)thio)methyl)phenyl)furan-2-carboxamide


分子量: 480.579 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H28N4O4S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate 0.1 M Tris:HCl pH 8.5, 30% polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→32.77 Å / Num. obs: 43442 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rpim(I) all: 0.046 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.62→1.71 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 6358 / Rpim(I) all: 0.43 / Rsym value: 0.646 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4L19

4l19


解像度: 1.62→32.77 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 18.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1779 2002 4.61 %
Rwork0.1288 --
obs0.1311 43436 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→32.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2530 0 78 354 2962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9873755
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.391976
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007486
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6203-1.66080.26781410.19982954X-RAY DIFFRACTION100
1.6608-1.70570.24991450.17122977X-RAY DIFFRACTION100
1.7057-1.75590.23381450.15712978X-RAY DIFFRACTION100
1.7559-1.81250.21461440.13482955X-RAY DIFFRACTION100
1.8125-1.87730.18691450.12492966X-RAY DIFFRACTION100
1.8773-1.95250.18491420.11792957X-RAY DIFFRACTION100
1.9525-2.04130.17011450.11162973X-RAY DIFFRACTION100
2.0413-2.14890.16361400.112939X-RAY DIFFRACTION100
2.1489-2.28350.16141450.11322978X-RAY DIFFRACTION100
2.2835-2.45980.1721460.12012952X-RAY DIFFRACTION100
2.4598-2.70720.19611390.13542974X-RAY DIFFRACTION100
2.7072-3.09870.21441450.14232953X-RAY DIFFRACTION100
3.0987-3.9030.16361400.12922965X-RAY DIFFRACTION100
3.903-32.77870.1381400.12132913X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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