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- PDB-5usq: ALK-5 kinase inhibitor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5usq
タイトルALK-5 kinase inhibitor complex
要素TGF-beta receptor type-1
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / TGF-beta receptor type I / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / Activin receptor-like kinase 5 / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / trophoblast cell migration / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of tight junction disassembly / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / germ cell migration / filopodium assembly / coronary artery morphogenesis / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / response to cholesterol / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / lens development in camera-type eye / endothelial cell activation / positive regulation of filopodium assembly / anterior/posterior pattern specification / artery morphogenesis / skeletal system morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / epithelial to mesenchymal transition / regulation of protein ubiquitination / bicellular tight junction / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of stress fiber assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / thymus development / positive regulation of apoptotic signaling pathway / skeletal system development / post-embryonic development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cell motility / kidney development / wound healing / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / nervous system development / regulation of gene expression / heart development / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ub-specific processing proteases / protein kinase activity / regulation of cell cycle / endosome / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8LY / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Dougan, D.R. / Lawson, J.D.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2017
タイトル: Design, synthesis and optimization of 7-substituted-pyrazolo[4,3-b]pyridine ALK5 (activin receptor-like kinase 5) inhibitors.
著者: Sabat, M. / Wang, H. / Scorah, N. / Lawson, J.D. / Atienza, J. / Kamran, R. / Hixon, M.S. / Dougan, D.R.
履歴
登録2017年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7022
ポリマ－34,2651
非ポリマー4371
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.589, 78.330, 90.712
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-1 / TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ...TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ALK5 / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / SKR4 / TGF-beta type I receptor / Transforming growth factor-beta receptor type I / TbetaR-I


分子量: 34265.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 123-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR1, ALK5, SKR4 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-8LY / N-[2-(5-chloro-2-fluorophenyl)pyridin-4-yl]-2-[(piperidin-4-yl)methyl]-2H-pyrazolo[4,3-b]pyridin-7-amine


分子量: 436.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H22ClFN6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.2 / 詳細: 16 % PEG 8000 100mM CHES pH 9.2 / PH範囲: 9.0 -9.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 10064 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Χ2: 1.021 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 49464
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.55-2.592.90.4130.95187.6
2.59-2.643.40.4280.948193.5
2.64-2.693.90.4010.95197.2
2.69-2.754.40.4181.039198.2
2.75-2.814.70.3791.058199.2
2.81-2.875.10.3621.037199.8
2.87-2.945.20.321.048199.8
2.94-3.025.40.2780.991100
3.02-3.115.50.271.11100
3.11-3.215.40.2091.051199.8
3.21-3.335.40.181.0421100
3.33-3.465.30.1451.0251100
3.46-3.625.40.1181.021199.8
3.62-3.815.30.1021.002199.8
3.81-4.055.40.0931.0121100
4.05-4.365.20.0831.0211100
4.36-4.85.20.0820.9951100
4.8-5.495.20.0891.0121100
5.49-6.924.90.11.0421100
6.92-504.70.0520.979199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.55→45.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / WRfactor Rfree: 0.2162 / WRfactor Rwork: 0.1675 / FOM work R set: 0.83 / SU B: 21.203 / SU ML: 0.229 / SU R Cruickshank DPI: 0.242 / SU Rfree: 0.3099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.31 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2305 482 4.8 %RANDOM
Rwork0.1792 ---
obs0.1817 9545 98.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.7 Å2 / Biso mean: 28.686 Å2 / Biso min: 9.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.47 Å20 Å2-0 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3---1.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→45.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2404 0 31 104 2539
Biso mean--24.73 26.35 -
残基数----299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192496
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1941.9553373
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89235455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9155298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.04822.931116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.36815447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8881523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022789
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02592
LS精密化 シェル解像度: 2.551→2.617 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 36 -
Rwork0.24 628 -
all-664 -
obs--89.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03130.1385-0.06061.036-0.13640.39130.0062-0.012-0.0178-0.0306-0.0221-0.01330.01910.06020.01590.0168-0.0053-0.01320.0323-0.01640.050912.432861.7153.3628
20.48270.16010.24140.49260.3320.50020.0181-0.02970.0955-0.0082-0.03280.0447-0.0052-0.02380.01470.01290.0089-0.01230.0108-0.02080.049911.326783.388516.1773
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A200 - 279
2X-RAY DIFFRACTION2A280 - 498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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