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- PDB-5ur3: Kaposi's Sarcoma Herpesvirus Protease in Complex with Allosteric ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ur3
タイトルKaposi's Sarcoma Herpesvirus Protease in Complex with Allosteric Inhibitor
要素KSHV protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / Serine Hydrolase / Viral Protein / Capsid Maturation / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8OY / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Acker, T.M. / Gable, J. / Bohn, M.-F. / Craik, C.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH R01 GM104659 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1F32GM111012 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Kaposi's Sarcoma Herpesvirus Protease in Complex with Allosteric Inhibitor
著者: Acker, T.M. / Craik, C.S. / Bohn, M.-F.
履歴
登録2017年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KSHV protease
B: KSHV protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6755
ポリマ－42,3862
非ポリマー1,2893
水4,035224
1
A: KSHV protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6232
ポリマ－21,1931
非ポリマー4301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: KSHV protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0523
ポリマ－21,1931
非ポリマー8592
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.400, 92.860, 118.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-363-

HOH

21B-403-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 KSHV protease / ORF17 / ORF 17


分子量: 21193.111 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 23-215 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: ORF17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O40922
#2: 化合物 ChemComp-8OY / 4-{[6-(cyclohexylmethyl)pyridine-2-carbonyl]amino}-3-(phenylamino)benzoic acid


分子量: 429.511 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H27N3O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.3M Imidazole pH 8.0, 0.4M NaH2PO4/1.6M K2HPO4, 0.2M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月17日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→59.47 Å / Num. obs: 37258 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 21.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10PRE_2100精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXPhenix 1.8.4 Phaser 2.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→58.64 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 1761 5.05 %
Rwork0.18 --
obs0.182 34879 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→58.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2921 0 96 224 3241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3394394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1551883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01568
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.84870.2871250.24012500X-RAY DIFFRACTION100
1.8487-1.90310.25821510.22382480X-RAY DIFFRACTION99
1.9031-1.96450.24351230.2062543X-RAY DIFFRACTION100
1.9645-2.03470.24391320.19682510X-RAY DIFFRACTION100
2.0347-2.11620.22041380.18232526X-RAY DIFFRACTION100
2.1162-2.21250.22721540.17832496X-RAY DIFFRACTION100
2.2125-2.32920.26161110.18112548X-RAY DIFFRACTION100
2.3292-2.47510.24761390.18682533X-RAY DIFFRACTION100
2.4751-2.66620.25051290.18512568X-RAY DIFFRACTION100
2.6662-2.93450.24521420.1882559X-RAY DIFFRACTION100
2.9345-3.35910.20191460.17562538X-RAY DIFFRACTION100
3.3591-4.2320.181240.15472613X-RAY DIFFRACTION100
4.232-58.66930.21061470.17322704X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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