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- PDB-5uoz: Insulin with proline analog FyP at position B28 in the T2 state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uoz
タイトルInsulin with proline analog FyP at position B28 in the T2 state
要素
  • Insulin Chain A
  • Insulin Chain B
キーワードHORMONE / Insulin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / activation of protein kinase B activity / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / vasodilation / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / glucose homeostasis / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.17463871031 Å
データ登録者Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk Foundation デンマーク
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insulin with proline analog FyP at position B28 in the T2 state
著者: Lieblich, S.A. / Fang, K.Y. / Tirrell, D.A.
履歴
登録2017年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8362
ポリマ－5,8362
非ポリマー00
水1,29772
1
A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B

A: Insulin Chain A
B: Insulin Chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6714
ポリマ－11,6714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_554x,-y,-z-1/21
Buried area4150 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area5570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.0936, 78.0936, 78.0936
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Space group name HallI2b2c3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z+1/2,x
#5: z,-x,-y+1/2
#6: -y+1/2,z,-x
#7: -z,-x+1/2,y
#8: -z+1/2,x,-y
#9: y,-z,-x+1/2
#10: x,-y,-z+1/2
#11: -x+1/2,y,-z
#12: -x,-y+1/2,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1
#18: -y+1,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1,y+1/2
#20: -z+1,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1
#23: -x+1,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-130-

HOH

21B-128-

HOH

31B-141-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin Chain A


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin Chain B


分子量: 3451.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 0.3M Tris, 0.5mM Zinc Acetate, 425mM Sodium Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月16日
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL K-B FOCUSING MIRRORS
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.175→31.882 Å / Num. obs: 26219 / % possible obs: 98.81 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 11.9674972676 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 18.03
反射 シェル解像度: 1.175→1.217 Å / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 3.88 / % possible all: 89.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692+SVN精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T2A

3t2a


解像度: 1.17463871031→31.8815786962 Å / SU ML: 0.079372996774 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34757049606 / 位相誤差: 14.7822322351
Rfactor反射数%反射
Rfree0.154946032189 1250 4.76771683576 %
Rwork0.140917281737 --
obs0.141607998932 26218 98.8053514226 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.6373690427 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.17463871031→31.8815786962 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数398 0 0 72 470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142122575647423
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.37300424535573
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073950874262266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059984907369172
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.91155355147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1746-1.22170.1934579048591350.1783947307682509X-RAY DIFFRACTION90.8591065292
1.2217-1.27730.1734108918791420.1500384165772773X-RAY DIFFRACTION100
1.2773-1.34460.1565445444641290.1378680222532794X-RAY DIFFRACTION99.3879632778
1.3446-1.42890.1443373252941380.1174224339842779X-RAY DIFFRACTION100
1.4289-1.53920.1477659496311440.1158294059682772X-RAY DIFFRACTION99.6582365003
1.5392-1.69410.129324576591610.1184906353672792X-RAY DIFFRACTION99.8309668695
1.6941-1.93920.1466482740591080.129772103112829X-RAY DIFFRACTION99.6268656716
1.9392-2.4430.1462937707991250.1524565960682846X-RAY DIFFRACTION100
2.443-31.89330.1634365038891680.1470900499132874X-RAY DIFFRACTION99.77041653

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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