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万見
- PDB-5ui4: Structure of NME1 covalently conjugated to imidazole fluorosulfate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ui4
タイトルStructure of NME1 covalently conjugated to imidazole fluorosulfate
要素Nucleoside diphosphate kinase A
キーワードTRANSFERASE / arylfluorosulfate / covalent / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesyl-diphosphate kinase / farnesyl diphosphate kinase activity / succinyl-CoA binding / ITP biosynthetic process / isoprenoid metabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Site specific endodeoxyribonucleases: cleavage is not sequence specific (deleted sub-subclass) / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / DNA nuclease activity / acetyl-CoA catabolic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process ...farnesyl-diphosphate kinase / farnesyl diphosphate kinase activity / succinyl-CoA binding / ITP biosynthetic process / isoprenoid metabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Site specific endodeoxyribonucleases: cleavage is not sequence specific (deleted sub-subclass) / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / DNA nuclease activity / acetyl-CoA catabolic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process / acetyl-CoA binding / nucleoside diphosphate metabolic process / Ribavirin ADME / coenzyme A binding / protein histidine kinase activity / regulation of fatty acid biosynthetic process / apoptotic DNA fragmentation / nucleoside-diphosphate kinase / 3'-5'-DNA exonuclease activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / protein hexamerization / Azathioprine ADME / DNA catabolic process / nucleoside diphosphate kinase activity / GTP biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / histidine kinase / ribosomal small subunit binding / lactation / positive regulation of epithelial cell proliferation / DNA endonuclease activity / ADP binding / ruffle membrane / endocytosis / kinase activity / GDP binding / nervous system development / regulation of apoptotic process / early endosome / cell differentiation / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of cell population proliferation / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A7Z / Nucleoside diphosphate kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Mortenson, D.E. / Brighty, G.J. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
George E. Hewitt Foundation for Medical Research 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: "Inverse Drug Discovery" Strategy To Identify Proteins That Are Targeted by Latent Electrophiles As Exemplified by Aryl Fluorosulfates.
著者: Mortenson, D.E. / Brighty, G.J. / Plate, L. / Bare, G. / Chen, W. / Li, S. / Wang, H. / Cravatt, B.F. / Forli, S. / Powers, E.T. / Sharpless, K.B. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W.
履歴
登録2017年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoside diphosphate kinase A
B: Nucleoside diphosphate kinase A
C: Nucleoside diphosphate kinase A
D: Nucleoside diphosphate kinase A
E: Nucleoside diphosphate kinase A
F: Nucleoside diphosphate kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,10312
ポリマ－108,7856
非ポリマー2,3186
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15660 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area33650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.462, 68.058, 69.682
Angle α, β, γ (deg.)113.65, 98.20, 112.46
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEAA13 - 15020 - 157
21ILEILEBB13 - 15020 - 157
12TYRTYRAA13 - 15120 - 158
22TYRTYRCC13 - 15120 - 158
13ILEILEAA13 - 15020 - 157
23ILEILEDD13 - 15020 - 157
14TYRTYRAA13 - 15120 - 158
24TYRTYREE13 - 15120 - 158
15TYRTYRAA13 - 15120 - 158
25TYRTYRFF13 - 15120 - 158
16ILEILEBB13 - 15020 - 157
26ILEILECC13 - 15020 - 157
17GLUGLUBB13 - 15220 - 159
27GLUGLUDD13 - 15220 - 159
18ILEILEBB13 - 15020 - 157
28ILEILEEE13 - 15020 - 157
19ILEILEBB13 - 15020 - 157
29ILEILEFF13 - 15020 - 157
110ILEILECC13 - 15020 - 157
210ILEILEDD13 - 15020 - 157
111TYRTYRCC13 - 15120 - 158
211TYRTYREE13 - 15120 - 158
112TYRTYRCC13 - 15120 - 158
212TYRTYRFF13 - 15120 - 158
113ILEILEDD13 - 15020 - 157
213ILEILEEE13 - 15020 - 157
114ILEILEDD13 - 15020 - 157
214ILEILEFF13 - 15020 - 157
115TYRTYREE13 - 15120 - 158
215TYRTYRFF13 - 15120 - 158

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Nucleoside diphosphate kinase A / NDP kinase A / Granzyme A-activated DNase / GAAD / Metastasis inhibition factor nm23 / NM23-H1 / ...NDP kinase A / Granzyme A-activated DNase / GAAD / Metastasis inhibition factor nm23 / NM23-H1 / Tumor metastatic process-associated protein


分子量: 18130.799 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NME1, NDPKA, NM23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15531, nucleoside-diphosphate kinase
#2: 化合物
ChemComp-A7Z / 4-[4-(3-methoxyphenyl)-1-(prop-2-yn-1-yl)-1H-imidazol-5-yl]phenyl sulfurofluoridate


分子量: 386.397 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H15FN2O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 4.7 mg/mL solution protein-fluorosulfate conjugate combined with solution containing 0.2 M NaCl, 0.1 M HEPES pH 7.5 and 30% (v/v) PEG400 in sitting drops. Crystals frozen in LN2 stream ...詳細: 4.7 mg/mL solution protein-fluorosulfate conjugate combined with solution containing 0.2 M NaCl, 0.1 M HEPES pH 7.5 and 30% (v/v) PEG400 in sitting drops. Crystals frozen in LN2 stream without additional cryoprotectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→59.81 Å / Num. obs: 22132 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.101 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / CC1/2: 0.63 / Rpim(I) all: 0.606 / Rsym value: 0.763 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HVE

2hve


解像度: 2.75→59.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 19.323 / SU ML: 0.342 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22314 1134 5.1 %RANDOM
Rwork0.19338 ---
obs0.19493 20995 96.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.126 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.02 Å21.15 Å20.17 Å2
2---0.18 Å21.63 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.75→59.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7118 0 156 99 7373
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0197461
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.027067
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2021.93510077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.183316238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7925880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.73223.913345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.804151260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6831548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21053
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028993
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9855.9323580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9855.9323579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2848.8954465
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2848.8954466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1266.1993881
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1256.1993882
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6449.2195612
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.50146.6588016
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.49646.678003
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A161080.05
12B161080.05
21A161500.05
22C161500.05
31A159880.06
32D159880.06
41A162920.05
42E162920.05
51A161420.06
52F161420.06
61B160120.05
62C160120.05
71B161720.06
72D161720.06
81B160900.05
82E160900.05
91B160300.06
92F160300.06
101C158580.05
102D158580.05
111C161180.05
112E161180.05
121C162440.05
122F162440.05
131D159860.05
132E159860.05
141D158920.05
142F158920.05
151E161240.06
152F161240.06
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 91 -
Rwork0.341 1511 -
obs--96.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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