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- PDB-5uc8: Crystal structure of human Heme Oxygenase-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uc8
タイトルCrystal structure of human Heme Oxygenase-2
要素Heme oxygenase 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / heme oxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / heme oxygenase (decyclizing) activity / heme catabolic process / Heme degradation / RHOA GTPase cycle / specific granule membrane / Iron uptake and transport / Cytoprotection by HMOX1 / response to oxidative stress ...heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / heme oxygenase (decyclizing) activity / heme catabolic process / Heme degradation / RHOA GTPase cycle / specific granule membrane / Iron uptake and transport / Cytoprotection by HMOX1 / response to oxidative stress / response to hypoxia / heme binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Luo, S. / Tong, L.
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2017
タイトル: Heme Oxygenase 2 Binds Myristate to Regulate Retrovirus Assembly and TLR4 Signaling.
著者: Zhu, Y. / Luo, S. / Sabo, Y. / Wang, C. / Tong, L. / Goff, S.P.
履歴
登録2016年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme oxygenase 2
B: Heme oxygenase 2
C: Heme oxygenase 2
D: Heme oxygenase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1474
ポリマ－105,1474
非ポリマー00
水12,358686
1
A: Heme oxygenase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2871
ポリマ－26,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heme oxygenase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2871
ポリマ－26,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Heme oxygenase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2871
ポリマ－26,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Heme oxygenase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2871
ポリマ－26,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.760, 84.619, 139.012
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Heme oxygenase 2 / HO-2


分子量: 26286.639 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMOX2, HO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P30519, heme oxygenase (biliverdin-producing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 686 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M Bis-Tris (pH 6.5) and 24% (w/v) PEG 2,000 monomethyl ether

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月10日 / 詳細: LR-Design detector positioner
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 65740 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 33.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 16.6 / Num. measured all: 237797
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2-2.073.60.4920.7851100
2.07-2.153.70.3370.8791100
2.15-2.253.70.2430.9271100
2.25-2.373.70.180.963199.9
2.37-2.523.70.1240.981100
2.52-2.713.70.0930.988199.9
2.71-2.993.70.0730.9931100
2.99-3.423.60.0670.9941100
3.42-4.33.50.0730.9911100
4.3-253.40.0370.997198.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2q32

2q32


解像度: 2→24.783 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2509 1748 2.8 %
Rwork0.196 --
obs0.1976 62506 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 77.28 Å2 / Biso mean: 37.9007 Å2 / Biso min: 17.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→24.783 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6915 0 0 686 7601
Biso mean---40.82 -
残基数----839
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077059
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7429489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042983
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051251
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6814297
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.05880.28381180.26850335151100
2.0588-2.12520.30271600.2449985158100
2.1252-2.20120.32351470.233149995146100
2.2012-2.28920.27961510.227150275178100
2.2892-2.39330.31111360.219950185154100
2.3933-2.51940.29961470.212550215168100
2.5194-2.67710.28271470.217150615208100
2.6771-2.88350.27791490.215450475196100
2.8835-3.17310.2831400.215550695209100
3.1731-3.63110.2461540.192451045258100
3.6311-4.57010.19671490.161551645313100
4.5701-24.78530.21151500.16755217536798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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