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- PDB-5u94: Crystal structure of the Mycobacterium tuberculosis PASTA kinase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u94
タイトルCrystal structure of the Mycobacterium tuberculosis PASTA kinase PknB in complex with the potential theraputic kinase inhibitor GSK690693.
要素Serine/threonine-protein kinase PknB
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / Kinase / inhibitor / transferase / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of growth rate / acetyltransferase activator activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / response to host immune response / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / negative regulation of protein binding ...negative regulation of growth rate / acetyltransferase activator activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / response to host immune response / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / negative regulation of protein binding / manganese ion binding / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PASTA domain / PASTA domain / PASTA domain profile. / PASTA / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...PASTA domain / PASTA domain / PASTA domain profile. / PASTA / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G93 / Serine/threonine-protein kinase PknB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wlodarchak, N. / Satyshur, K. / Striker, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Advancing Translational Sciences (NIH/NCATS)UL1TR000427 米国
Hartwell Foundation 米国
引用ジャーナル: Mol. Pharm. / 年: 2018
タイトル: In Silico Screen and Structural Analysis Identifies Bacterial Kinase Inhibitors which Act with beta-Lactams To Inhibit Mycobacterial Growth.
著者: Wlodarchak, N. / Teachout, N. / Beczkiewicz, J. / Procknow, R. / Schaenzer, A.J. / Satyshur, K. / Pavelka, M. / Zuercher, W. / Drewry, D. / Sauer, J.D. / Striker, R.
履歴
登録2016年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PknB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,01411
ポリマ－30,8281
非ポリマー1,18710
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.786, 121.294, 49.529
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-413-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PknB


分子量: 30827.719 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-280 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: pknB, Rv0014c, MTCY10H4.14c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P9WI81, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-G93 / 4-{2-(4-amino-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-1-ethyl-7-[(3S)-piperidin-3-ylmethoxy]-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl}-2-methylbut-3 -yn-2-ol / GSK690693 / GSK-690693


分子量: 425.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O3
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.01 %
解説: Irregular rectangle or arrowhead shape, 0.05-0.1mm average size.
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5% PEG 3350, 0.25M bis-tris propane pH 7.5, 0.5% glycerol, 0.1% thymidne, and 0.1% b-cyclodextran all added 1:1 with protein (9.8mg/mL) and 120uM inhibitor in 150mM NaCl, 10mM Tris pH 8.0, ...詳細: 12.5% PEG 3350, 0.25M bis-tris propane pH 7.5, 0.5% glycerol, 0.1% thymidne, and 0.1% b-cyclodextran all added 1:1 with protein (9.8mg/mL) and 120uM inhibitor in 150mM NaCl, 10mM Tris pH 8.0, 1mM DTT, ans 1mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12717 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12717 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 20754 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 12.7 % / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 23.59
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / Num. unique all: 748 / Rpim(I) all: 0.048 / % possible all: 77.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000706cデータ削減
PHENIX1.10_2155位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O6Y

1o6y


解像度: 2.2→41.686 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2371 1685 9.56 %
Rwork0.2008 --
obs0.2043 17624 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 238.26 Å2 / Biso mean: 83.8267 Å2 / Biso min: 45.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→41.686 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2011 0 172 44 2227
Biso mean--96.12 71.34 -
残基数----263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022126
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5652884
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8761282
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.26470.39771250.36371164128988
2.2647-2.33780.36091280.32771250137895
2.3378-2.42140.33281320.29821313144598
2.4214-2.51830.34531480.26881311145999
2.5183-2.63290.28361340.24121331146599
2.6329-2.77170.29991360.23661346148299
2.7717-2.94530.26621500.225313471497100
2.9453-3.17270.27211350.221513281463100
3.1727-3.49180.2531520.211413601512100
3.4918-3.99670.23881430.185913581501100
3.9967-5.03410.16221490.166613821531100
5.0341-41.69340.2361530.18121449160299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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