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- PDB-5u1d: Cryo-EM structure of the human TAP ATP-Binding Cassette Transporter -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u1d
タイトルCryo-EM structure of the human TAP ATP-Binding Cassette Transporter
要素
  • Antigen peptide transporter 1
  • Antigen peptide transporter 2
  • TAP transporter inhibitor ICP47
キーワードTRANSPORT PROTEIN / membrane / protein / ABC transporter / antigen / presentation
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib via ER pathway, TAP-dependent / tapasin binding / ABC-type antigen peptide transporter / ABC-type peptide antigen transporter activity / TAP complex / ABC-type peptide transporter activity / TAP1 binding / TAP2 binding / peptide antigen transport ...symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib via ER pathway, TAP-dependent / tapasin binding / ABC-type antigen peptide transporter / ABC-type peptide antigen transporter activity / TAP complex / ABC-type peptide transporter activity / TAP1 binding / TAP2 binding / peptide antigen transport / MHC class Ib protein binding / cytosol to endoplasmic reticulum transport / peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / centriolar satellite / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ADP binding / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / transmembrane transport / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / defense response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / protein transport / ER-Phagosome pathway / host cell cytoplasm / adaptive immune response / nuclear speck / virus-mediated perturbation of host defense response / endoplasmic reticulum membrane / host cell nucleus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus ICP47 / Herpesvirus US12 family / Antigen peptide transporter 2 / ABC transporter Tap-like / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site ...Herpesvirus ICP47 / Herpesvirus US12 family / Antigen peptide transporter 2 / ABC transporter Tap-like / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ICP47 protein / Antigen peptide transporter 1 / Antigen peptide transporter 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.97 Å
データ登録者Oldham, M.L. / Chen, J. / Grigorieff, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structure of the transporter associated with antigen processing trapped by herpes simplex virus.
著者: Michael L Oldham / Nikolaus Grigorieff / Jue Chen /
要旨: The transporter associated with antigen processing (TAP) is an ATP-binding cassette (ABC) transporter essential to cellular immunity against viral infection. Some persistent viruses have evolved ...The transporter associated with antigen processing (TAP) is an ATP-binding cassette (ABC) transporter essential to cellular immunity against viral infection. Some persistent viruses have evolved strategies to inhibit TAP so that they may go undetected by the immune system. The herpes simplex virus for example evades immune surveillance by blocking peptide transport with a small viral protein ICP47. In this study, we determined the structure of human TAP bound to ICP47 by electron cryo-microscopy (cryo-EM) to 4.0 Å. The structure shows that ICP47 traps TAP in an inactive conformation distinct from the normal transport cycle. The specificity and potency of ICP47 inhibition result from contacts between the tip of the helical hairpin and the apex of the transmembrane cavity. This work provides a clear molecular description of immune evasion by a persistent virus. It also establishes the molecular structure of TAP to facilitate mechanistic studies of the antigen presentation process.
履歴
登録2016年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: em_imaging_optics / em_sample_support / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_sample_support.grid_type / _em_software.name
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8482
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antigen peptide transporter 1
B: Antigen peptide transporter 2
X: TAP transporter inhibitor ICP47


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,6213
ポリマ－166,6213
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12540 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area61150 Å2

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要素

#1: タンパク質 Antigen peptide transporter 1 / APT1 / ATP-binding cassette sub-family B member 2 / Peptide supply factor 1 / Peptide transporter ...APT1 / ATP-binding cassette sub-family B member 2 / Peptide supply factor 1 / Peptide transporter PSF1 / PSF-1 / Peptide transporter TAP1 / Peptide transporter involved in antigen processing 1 / Really interesting new gene 4 protein


分子量: 81034.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAP1, ABCB2, PSF1, RING4, Y3 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q03518
#2: タンパク質 Antigen peptide transporter 2 / APT2 / ATP-binding cassette sub-family B member 3 / Peptide supply factor 2 / Peptide transporter ...APT2 / ATP-binding cassette sub-family B member 3 / Peptide supply factor 2 / Peptide transporter PSF2 / PSF-2 / Peptide transporter TAP2 / Peptide transporter involved in antigen processing 2 / Really interesting new gene 11 protein


分子量: 75736.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAP2, ABCB3, PSF2, RING11, Y1 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q03519
#3: タンパク質 TAP transporter inhibitor ICP47


分子量: 9850.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: US12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: A0A140GKJ0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TAP ATP-Binding Cassette Transporter / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類) / プラスミド: pPICZa
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
32 mMTCEP1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 22 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.48 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3875
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0155 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootccp4-7.0モデルフィッティング
12FREALIGN9.09３次元再構成
13REFMACccp4-7.0モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 501973
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 501973 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 150 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R factor and FSC
精密化解像度: 3.97→92.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / SU B: 159.273 / SU ML: 1.96 / ESU R: 1.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3047 --
obs0.3047 41663 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 402.314 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å2-0.17 Å2-1.8 Å2
2--0.96 Å2-4.06 Å2
3----0.14 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.0197920
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.026869
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.8881.96110796
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.855315451
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.4651163
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg30.67322.531245
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg12.94615980
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg10.551551
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.040.21302
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0030.029509
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.021806
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it7.98445.314667
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other7.98445.3094666
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.65267.9485825
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.65167.9495826
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it8.34544.9433253
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other8.34444.9443254
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other12.47667.3694972
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined21.1319711
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other21.139712
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.97→4.073 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.725 3047 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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