[日本語] English
万見
- PDB-5tzp: Crystal structure of FPV039:Bik BH3 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tzp
タイトルCrystal structure of FPV039:Bik BH3 complex
要素
  • Bcl-2-like protein FPV039
  • Bik
キーワードAPOPTOSIS / Bcl-2 / fowlpox / poxvirus / BH3-only
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell mitochondrion / regulation of apoptotic process / membrane => GO:0016020 / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Bcl-2-interacting killer / Bcl2-interacting killer, BH3-domain containing / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Bcl2-like / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Apoptosis regulator Bcl-2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Fowlpox virus (鶏痘ウイルス)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Anasir, M.I. / Kvansakul, M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FT130101349 オーストラリア
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2017
タイトル: Structural basis of apoptosis inhibition by the fowlpox virus protein FPV039.
著者: Mohd Ishtiaq Anasir / Sofia Caria / Michael A Skinner / Marc Kvansakul /
要旨: Programmed cell death or apoptosis of infected host cells is an important defense mechanism in response to viral infections. This process is regulated by proapoptotic and prosurvival members of the B- ...Programmed cell death or apoptosis of infected host cells is an important defense mechanism in response to viral infections. This process is regulated by proapoptotic and prosurvival members of the B-cell lymphoma 2 (Bcl-2) protein family. To counter premature death of a virus-infected cell, poxviruses use a range of different molecular strategies including the mimicry of prosurvival Bcl-2 proteins. One such viral prosurvival protein is the fowlpox virus protein FPV039, which is a potent apoptosis inhibitor, but the precise molecular mechanism by which FPV039 inhibits apoptosis is unknown. To understand how fowlpox virus inhibits apoptosis, we examined FPV039 using isothermal titration calorimetry, small-angle X-ray scattering, and X-ray crystallography. Here, we report that the fowlpox virus prosurvival protein FPV039 promiscuously binds to cellular proapoptotic Bcl-2 and engages all major proapoptotic Bcl-2 proteins. Unlike other identified viral Bcl-2 proteins to date, FPV039 engaged with cellular proapoptotic Bcl-2 with affinities comparable with those of Bcl-2's endogenous cellular counterparts. Structural studies revealed that FPV039 adopts the conserved Bcl-2 fold observed in cellular prosurvival Bcl-2 proteins and closely mimics the structure of the prosurvival Bcl-2 family protein Mcl-1. Our findings suggest that FPV039 is a pan-Bcl-2 protein inhibitor that can engage all host BH3-only proteins, as well as Bcl-2-associated X, apoptosis regulator (Bax) and Bcl-2 antagonist/killer (Bak) proteins to inhibit premature apoptosis of an infected host cell. This work therefore provides a mechanistic platform to better understand FPV039-mediated apoptosis inhibition.
履歴
登録2016年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bcl-2-like protein FPV039
B: Bik
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,04115
ポリマ－20,0302
非ポリマー1,01113
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area9510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.848, 47.848, 74.303
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質 Bcl-2-like protein FPV039


分子量: 17251.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Fowlpox virus (strain NVSL) (ウイルス)
株: NVSL / 遺伝子: FPV039
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9J5G4
#2: タンパク質・ペプチド Bik


分子量: 2778.129 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 43-67 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: E1C005
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.8 / 詳細: 0.2M Lithium Chloride, 20% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→47.85 Å / Num. obs: 36707 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 11.8 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 1.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / CC1/2: 0.598 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FPV039

解像度: 1.35→40.229 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1716 1837 5 %
Rwork0.1468 --
obs0.1479 36707 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→40.229 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1323 0 58 195 1576
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0241447
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8311958
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.092529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.103212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013239
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.38650.29971490.27152661X-RAY DIFFRACTION100
1.3865-1.42730.27041610.22662654X-RAY DIFFRACTION100
1.4273-1.47340.26771310.19752707X-RAY DIFFRACTION100
1.4734-1.52610.19521420.17862669X-RAY DIFFRACTION100
1.5261-1.58720.18891510.1632640X-RAY DIFFRACTION100
1.5872-1.65940.19541490.152677X-RAY DIFFRACTION100
1.6594-1.74690.18181670.13822613X-RAY DIFFRACTION100
1.7469-1.85630.13841370.13442707X-RAY DIFFRACTION100
1.8563-1.99960.12971020.12772730X-RAY DIFFRACTION100
1.9996-2.20090.17551550.12112662X-RAY DIFFRACTION100
2.2009-2.51930.14151420.12122700X-RAY DIFFRACTION100
2.5193-3.17390.17191260.14272706X-RAY DIFFRACTION100
3.1739-40.24640.15721250.15192744X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.131-0.13680.19212.7559-1.36683.6942-0.0011-0.055-0.35010.0138-0.00750.10430.4289-0.00830.01920.12730.00850.02240.0702-0.00770.1543-0.777315.4284-6.394
21.31570.9297-0.84021.7774-1.00331.6109-0.00220.05980.005-0.0172-0.00290.0764-0.0232-0.11990.01160.06430.00290.00180.0714-0.01330.11170.408727.9676-9.3004
32.1068-0.2115-1.31990.12870.11362.17140.1094-0.31510.139-0.0270.0609-0.2045-0.00010.5041-0.00570.13830.0145-0.01040.2179-0.02150.215215.987921.7173-2.9901
40.6639-0.5022-1.19450.50781.09092.83310.05290.0562-0.0188-0.036-0.02920.0563-0.0204-0.03370.05930.08220.0071-0.00420.0762-0.02170.11197.119322.4678-13.6667
51.8515-0.8825-1.04471.20090.43372.1738-0.152-0.1977-0.12150.14790.12590.0750.22280.09750.01480.08840.00610.01170.09230.00690.11342.226419.1472.0192
61.8057-2.04781.44032.327-1.61911.19460.27360.29540.00650.17-0.4693-1.0160.1360.83690.40560.27820.0487-0.03130.2707-0.00220.271225.392531.0464-4.5461
72.83320.38991.1161.0265-0.87441.52930.0936-0.35060.48390.011-0.220.2319-0.0961-0.45010.06280.1474-0.0324-0.00660.1828-0.0830.196511.516832.93590.4923
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 27 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 28 through 64 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 65 through 82 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 83 through 109 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 110 through 143 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 43 through 48 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 49 through 64 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る