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- PDB-5txk: CRYSTAL STRUCTURE OF USP35 C450S IN COMPLEX WITH UBIQUITIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5txk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF USP35 C450S IN COMPLEX WITH UBIQUITIN
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / positive regulation of protein ubiquitination / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38-like, N-terminal domain / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. ...: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38-like, N-terminal domain / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin B / Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Bader, G. / Weiss-Puxbaum, A. / Zoephel, A.
引用ジャーナル: J. Cell. Sci. / 年: 2018
タイトル: Expansion of DUB functionality generated by alternative isoforms - USP35, a case study.
著者: Leznicki, P. / Natarajan, J. / Bader, G. / Spevak, W. / Schlattl, A. / Abdul Rehman, S.A. / Pathak, D. / Weidlich, S. / Zoephel, A. / Bordone, M.C. / Barbosa-Morais, N.L. / Boehmelt, G. / Kulathu, Y.
履歴
登録2016年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8569
ポリマ－50,3162
非ポリマー5407
水12,304683
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.235, 104.235, 106.381
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1406-

HOH

21A-1632-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 35 / Deubiquitinating enzyme 35 / Ubiquitin thioesterase 35 / Ubiquitin-specific-processing protease 35


分子量: 41739.152 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 432-603,UNP residues 754-944 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP35, KIAA1372, USP34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2H5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3QS39, UniProt: P0CG47*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 690分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 683 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.95 M ammonium sulphate 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→47.38 Å / Num. obs: 51309 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 37.4 % / Net I/σ(I): 37

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.11.6精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.84→47.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9577 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU R Cruickshank DPI: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.11 / SU Rfree Blow DPI: 0.1 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.093
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1834 1983 3.86 %RANDOM
Rwork0.1602 ---
obs0.1611 51309 99.87 %-
原子変位パラメータBiso max: 123.55 Å2 / Biso mean: 25.24 Å2 / Biso min: 7.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7062 Å20 Å20 Å2
2---0.7062 Å20 Å2
3---1.4125 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.174 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→47.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3131 0 28 683 3842
Biso mean--37.5 42.28 -
残基数----392
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1150SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes76HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes470HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3263HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion418SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4311SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3263HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4410HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.63
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.89
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.89 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2286 142 3.8 %
Rwork0.2081 3599 -
all0.2089 3741 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85320.0342-0.11940.9156-0.12450.93320.0068-0.0210.04580.0888-0.0402-0.1049-0.13110.16960.0334-0.021-0.0345-0.0192-0.02760.0196-0.035778.730379.72739.4504
20.7708-0.9235-0.36311.67512.12925.7572-0.172-0.17780.01560.23960.1050.0386-0.0266-0.12010.0670.00990.00520.0098-0.01910.0178-0.028565.053879.22452.3057
30.8301-0.0298-0.00830.09380.07080.0385-0.0501-0.15830.0863-0.0054-0.01240.038-0.0817-0.07810.0626-0.012-0.0088-0.0026-0.004-0.0046-0.011247.625581.490542.5923
40.95110.1735-0.38820.3483-0.09350.366-0.0580.16060.0615-0.05130.02650.025-0.004-0.0790.0315-0.0008-0.0237-0.0152-0.00760.0081-0.036959.152578.12526.7782
52.5010.535-0.11950.2156-0.06051.0366-0.0915-0.034-0.11220.07170.01340.02470.2352-0.14030.0781-0.0137-0.00020.0379-0.0124-0.0325-0.009645.842264.72939.2932
61.59110.112-0.53063.9619-0.71620.8944-0.0321-0.0498-0.15510.08310.08350.0480.1527-0.0185-0.0514-0.0279-0.02630.014-0.0187-0.01370.017554.114759.128437.1316
73.6730.0514-0.8720.02690.41353.59650.0583-0.28690.09010.1848-0.0293-0.11620.06670.0851-0.0290.01760.00040.008-0.0046-0.0152-0.02557.071967.133446.2282
81.7872-0.0243-0.84950.5165-0.12411.4067-0.0876-0.1182-0.02190.1226-0.00770.0301-0.0925-0.08030.09530.00830.00470.0023-0.0073-0.0153-0.003854.738668.103440.3222
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|434 - A|520 }A434 - 520
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|521 - A|550 }A521 - 550
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|551 - A|593 }A551 - 593
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|594 - A|927 }A594 - 927
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|1 - B|22 }B1 - 22
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|23 - B|44 }B23 - 44
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|45 - B|56 }B45 - 56
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|57 - B|76 }B57 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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