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- PDB-5tvq: Mouse Tdp2 catalytic domain bound to SUMO2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tvq
タイトルMouse Tdp2 catalytic domain bound to SUMO2
要素
  • Small ubiquitin-related modifier 2
  • Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
キーワードHYDROLASE / hydrolase/DNA / dna repair / endonuclease/exonuclease/phosphatase (EEP) domain / hydrolase-dna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of RNA binding proteins / tyrosyl-RNA phosphodiesterase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins ...SUMO is proteolytically processed / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of RNA binding proteins / tyrosyl-RNA phosphodiesterase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / SUMOylation of intracellular receptors / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Formation of Incision Complex in GG-NER / Processing of DNA double-strand break ends / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / phosphoric diester hydrolase activity / SUMO transferase activity / aggresome / protein sumoylation / neuron development / postsynaptic cytosol / presynaptic cytosol / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / PML body / GABA-ergic synapse / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / presynapse / manganese ion binding / endonuclease activity / postsynapse / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Ubiquitin homologues ...: / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Small ubiquitin-related modifier 2 / Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Schellenberg, M.J. / Williams, R.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)Z01ES102765 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: ZATT (ZNF451)-mediated resolution of topoisomerase 2 DNA-protein cross-links.
著者: Schellenberg, M.J. / Lieberman, J.A. / Herrero-Ruiz, A. / Butler, L.R. / Williams, J.G. / Munoz-Cabello, A.M. / Mueller, G.A. / London, R.E. / Cortes-Ledesma, F. / Williams, R.S.
履歴
登録2016年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
B: Small ubiquitin-related modifier 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8414
ポリマ－38,7422
非ポリマー992
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area15020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.838, 106.838, 56.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2 / Tyr-DNA phosphodiesterase 2 / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase / 5'-Tyr-DNA phosphodiesterase / ...Tyr-DNA phosphodiesterase 2 / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase / 5'-Tyr-DNA phosphodiesterase / TRAF and TNF receptor-associated protein


分子量: 28905.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tdp2, Ttrap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9JJX7, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / SMT3 homolog 2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 9836.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sumo2, Smt3b, Smt3h2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61957
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 100 mM MES, 18% PEG 8000, 200 mM calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 15578 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 74.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 1.009 / Net I/av σ(I): 26.276 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 110520
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.75-1.814.30.50949870.8340.2750.5811.265100
1.81-1.894.30.3650400.9080.1950.4111.429100
1.89-1.974.40.24350420.9540.1310.2771.598100
1.97-2.074.40.17650750.9750.0940.21.93599.9
2.07-2.24.40.13550710.9830.0720.1542.21599.9
2.2-2.384.40.11250850.9860.060.1282.45899.9
2.38-2.614.30.09551050.9890.0510.1092.79999.9
2.61-2.994.20.07651160.9920.0410.0873.32899.5
2.99-3.774.10.05651710.9950.0310.0653.48499.7
3.77-404.30.03453760.9980.0180.0391.98398.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GZ1

4gz1


解像度: 2.35→29.748 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2309 749 4.82 %
Rwork0.1861 --
obs0.1883 15550 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 233.19 Å2 / Biso mean: 105.9607 Å2 / Biso min: 56.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→29.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2617 0 5 37 2659
Biso mean--100.65 79.64 -
残基数----328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.093633
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0181626
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3437-2.52460.35061500.30792906305699
2.5246-2.77850.34861470.249429573104100
2.7785-3.18010.25661490.210129873136100
3.1801-4.00510.24921530.20929623115100
4.0051-29.75060.20181500.15742989313998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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