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- PDB-5tvo: Crystal structure of Trypanosoma brucei AdoMetDC-delta26 monomer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tvo
タイトルCrystal structure of Trypanosoma brucei AdoMetDC-delta26 monomer
要素
  • S-adenosylmethionine decarboxylase alpha chain
  • S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
キーワードLYASE / autoinhibition / cis-proline
機能・相同性
機能・相同性情報


S-adenosylmethioninamine metabolic process / positive regulation of trypanothione biosynthetic process / positive regulation of spermidine biosynthetic process / spermine biosynthetic process / adenosylmethionine decarboxylase / adenosylmethionine decarboxylase activity / spermidine biosynthetic process / S-adenosylmethionine metabolic process / catalytic complex / protein heterodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, conserved site / : / Adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase signature. / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, core / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, conserved site / : / Adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase signature. / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, core / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / 4-Layer Sandwich / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme / S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.481 Å
データ登録者Volkov, O.A. / Ariagno, C. / Chen, Z. / Tomchick, D.R. / Phillips, M.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)2R37AI034432 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI090599 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Relief of autoinhibition by conformational switch explains enzyme activation by a catalytically dead paralog.
著者: Volkov, O.A. / Kinch, L.N. / Ariagno, C. / Deng, X. / Zhong, S. / Grishin, N.V. / Tomchick, D.R. / Chen, Z. / Phillips, M.A.
履歴
登録2016年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 3.02024年11月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine decarboxylase alpha chain
B: S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8483
ポリマ－38,8252
非ポリマー231
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area14580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.669, 75.644, 87.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine decarboxylase alpha chain


分子量: 32041.992 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 87-370 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
プラスミド: pET28bSmt3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P50244, UniProt: Q587A7*PLUS
#2: タンパク質 S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme / AdoMetDC / SAMDC


分子量: 6782.649 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-85 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P50244, UniProt: Q587A7*PLUS, adenosylmethionine decarboxylase
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.45 % / 解説: block
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25 % PEG 3350, 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Bis-tris, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月18日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. obs: 51575 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 17.2 Å2 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 29.8
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 4315 / CC1/2: 0.68 / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EP9

3ep9


解像度: 1.481→38.006 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2001 2000 3.89 %Random selection
Rwork0.1574 ---
obs0.159 51477 98.05 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.481→38.006 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2532 0 1 252 2785
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152655
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9873617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.297960
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007459
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4814-1.51850.35511150.26512855X-RAY DIFFRACTION81
1.5185-1.55950.27261350.21313327X-RAY DIFFRACTION93
1.5595-1.60540.25931430.19163537X-RAY DIFFRACTION100
1.6054-1.65730.23551440.17043541X-RAY DIFFRACTION100
1.6573-1.71650.27381440.15633577X-RAY DIFFRACTION100
1.7165-1.78520.18751440.14563567X-RAY DIFFRACTION100
1.7852-1.86650.22511450.14233572X-RAY DIFFRACTION100
1.8665-1.96490.22491440.14883564X-RAY DIFFRACTION100
1.9649-2.0880.18351440.1373577X-RAY DIFFRACTION100
2.088-2.24920.19841460.14223601X-RAY DIFFRACTION100
2.2492-2.47550.19191460.14723618X-RAY DIFFRACTION100
2.4755-2.83360.19621460.15943639X-RAY DIFFRACTION100
2.8336-3.56960.211500.15963688X-RAY DIFFRACTION100
3.5696-38.01880.16881540.15983814X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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