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万見
- PDB-5tt2: Inactive conformation of engineered human cystathionine gamma lya... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tt2
タイトルInactive conformation of engineered human cystathionine gamma lyase (E59N, R119L, E339V) to depleting methionine
要素Cystathionine gamma-lyase
キーワードLYASE / engineered protein / methioninase / inactive form
機能・相同性
機能・相同性情報


protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) ...protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / cystathionine gamma-lyase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-cysteine desulfhydrase activity / cysteine biosynthetic process / cysteine metabolic process / transsulfuration / negative regulation of apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein homotetramerization / calmodulin binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystathionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.949 Å
データ登録者Yan, W. / Zhang, Y.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA154754 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104896 米国
Welch FoundationF-1778 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Structural Snapshots of an Engineered Cystathionine-gamma-lyase Reveal the Critical Role of Electrostatic Interactions in the Active Site.
著者: Yan, W. / Stone, E. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2016年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6046
ポリマ－93,2202
非ポリマー3844
水00
1
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子

C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,20912
ポリマ－186,4404
非ポリマー7698
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area10830 Å2
ΔGint-224 kcal/mol
Surface area49980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.224, 120.224, 125.622
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Cystathionine gamma-lyase / Cysteine-protein sulfhydrase / Gamma-cystathionase


分子量: 46610.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32929, cystathionine gamma-lyase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES pH6.5 20% PEG3350 200mM Na/K tartrate 200mM lithium sulfate
PH範囲: 6.0-7.0 / Temp details: cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97648 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.949→50 Å / Num. obs: 19542 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rsym value: 0.151 / Net I/σ(I): 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.949→49.429 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 995 5.09 %
Rwork0.2 --
obs0.2028 19542 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.949→49.429 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5344 0 0 0 5344
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035456
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7037404
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6091962
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028854
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005934
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9493-3.10480.381340.30672600X-RAY DIFFRACTION98
3.1048-3.29930.33121580.25572595X-RAY DIFFRACTION98
3.2993-3.55390.29531570.22892600X-RAY DIFFRACTION98
3.5539-3.91140.27371500.1892618X-RAY DIFFRACTION98
3.9114-4.47710.18991490.16562641X-RAY DIFFRACTION98
4.4771-5.63940.19111290.1642685X-RAY DIFFRACTION98
5.6394-49.43580.2441180.1952808X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3228-0.03760.35381.09110.65621.4089-0.07450.01780.42310.1356-0.0197-0.2266-0.31660.11280.05840.441-0.0873-0.10090.26950.06670.53178.6532-31.184912.7994
21.6581-0.14370.10480.76690.16461.5631-0.07040.0020.36850.1096-0.0159-0.2109-0.2497-0.05320.07450.3588-0.006-0.08090.18620.01550.384-2.4978-33.725516.2953
31.60410.52440.28552.32790.79192.44410.0541-0.55820.02520.3364-0.1888-0.0821-0.2244-0.08750.09310.47570.0339-0.11880.4048-0.06480.3887-7.6756-35.541635.6196
41.81130.08050.42811.4610.04041.58670.0533-0.0006-0.14280.0206-0.02280.170.1011-0.3564-0.00790.2546-0.01680.03640.3831-0.030.3695-30.055-62.272914.0809
50.8889-0.30190.14841.6279-0.34441.36260.0252-0.1073-0.0281-0.0035-0.01810.0932-0.0376-0.29250.02190.22420.01160.01240.3136-0.03260.3095-25.1272-51.961310.5501
62.5540.13040.90281.4064-0.09512.7888-0.00020.35940.0558-0.1854-0.1521-0.2584-0.0087-0.08340.05860.29570.08520.02050.3509-0.09950.2846-22.2089-47.3536-8.7877
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN C AND RESID 29:248 )C29 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND RESID 249:331 )C249 - 331
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 332:418 )C332 - 418
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 29:248 )D29 - 248
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN D AND RESID 249:331 )D249 - 331
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID 332:418 )D332 - 418

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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