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万見
- PDB-5trc: Crystal structure of phosphorylated AC3-AC5 domains of yeast acet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5trc
タイトルCrystal structure of phosphorylated AC3-AC5 domains of yeast acetyl-CoA carboxylase
要素Acetyl-CoA carboxylase
キーワードLIGASE / Phosphorylation / Inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process ...Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / fatty acid biosynthetic process / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wei, J. / Tong, L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK067238 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD012018 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM041784 米国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2016
タイトル: A unified molecular mechanism for the regulation of acetyl-CoA carboxylase by phosphorylation.
著者: Wei, J. / Zhang, Y. / Yu, T.Y. / Sadre-Bazzaz, K. / Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Symington, L.S. / Walz, T. / Tong, L.
履歴
登録2016年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase
B: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,5344
ポリマ－107,4642
非ポリマー712
水00
1
A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7672
ポリマ－53,7321
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7672
ポリマ－53,7321
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.433, 93.191, 110.944
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.570, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase / ACC / Fatty acid synthetase 3 / mRNA transport-defective protein 7


分子量: 53731.754 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ACC1, ABP2, FAS3, MTR7, YNR016C, N3175 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta
参照: UniProt: Q00955, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES (pH 7.5), 3% (v/v) MPD, 2.5 mM sodium citrate, and 5% (v/v) glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 25115 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 82.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 1.104 / Net I/av σ(I): 19.233 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 68733
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.9-32.70.5040.798199.2
3-3.122.80.3430.892199.4
3.12-3.272.80.2280.948199.5
3.27-3.442.80.1480.969199.1
3.44-3.652.80.0950.985199.2
3.65-3.942.80.0650.993199.2
3.94-4.332.80.0430.995199.2
4.33-4.962.70.0370.996199
4.96-6.242.70.0420.994198
6.24-502.70.0290.997191.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CS4

5cs4


解像度: 2.9→46.569 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 33.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 1272 5.07 %
Rwork0.2228 --
obs0.2262 25106 97.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 168.85 Å2 / Biso mean: 86.989 Å2 / Biso min: 28.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→46.569 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6626 0 2 0 6628
Biso mean--73.93 --
残基数----824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3139149
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521050
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6342514
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.883-2.99840.37521330.33382504263792
2.9984-3.13480.36961590.30412662282199
3.1348-3.30010.37441380.265327062844100
3.3001-3.50680.29521480.25582655280399
3.5068-3.77740.31571230.24652688281199
3.7774-4.15730.3241290.21792702283199
4.1573-4.75840.23641350.18642710284599
4.7584-5.99310.26571540.212655280998
5.9931-46.57480.2661530.20242552270592

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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