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- PDB-5tqb: Crystal structure of assembly chaperone of ribosomal protein L4 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tqb
タイトルCrystal structure of assembly chaperone of ribosomal protein L4 (Acl4) in complex with ribosomal protein L4 (RpL4)
要素
  • 60S ribosomal protein L4-like protein
  • Assembly chaperone of ribosomal protein L4 (Acl4)
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / Ribosome Assembly Chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat profile. / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat profile. / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Uncharacterized protein / 60S ribosomal protein L4-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Huber, F.M. / Hoelz, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Heritage Medical Research Institute 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Molecular basis for protection of ribosomal protein L4 from cellular degradation.
著者: Huber, F.M. / Hoelz, A.
履歴
登録2016年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60S ribosomal protein L4-like protein
B: Assembly chaperone of ribosomal protein L4 (Acl4)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,48211
ポリマ-67,8802
非ポリマー6039
1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9420 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area25000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.000, 127.900, 42.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 60S ribosomal protein L4-like protein


分子量: 29941.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / : DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0061540 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0SFC3
#2: タンパク質 Assembly chaperone of ribosomal protein L4 (Acl4)


分子量: 37937.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0010130 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S0I4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M BIS-TRIS (pH 5.5) 2 % (v/v) Tacsminate (pH 5.5) 13 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 49797 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.54 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / Num. unique obs: 8039 / CC1/2: 0.9 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→43.949 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 2505 5.03 %
Rwork0.1891 --
obs0.1909 49766 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4501 0 39 56 4596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044632
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7356261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9361727
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003816
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4002-2.44640.33041160.29192671X-RAY DIFFRACTION98
2.4464-2.49630.33981400.26652600X-RAY DIFFRACTION100
2.4963-2.55060.26761440.26352599X-RAY DIFFRACTION99
2.5506-2.60990.3621130.2532637X-RAY DIFFRACTION99
2.6099-2.67510.26251580.24442652X-RAY DIFFRACTION100
2.6751-2.74750.29961380.22742615X-RAY DIFFRACTION100
2.7475-2.82830.27051130.24112668X-RAY DIFFRACTION100
2.8283-2.91960.30821260.23812648X-RAY DIFFRACTION100
2.9196-3.02390.28111520.23082628X-RAY DIFFRACTION100
3.0239-3.14490.25931390.23832617X-RAY DIFFRACTION99
3.1449-3.2880.28811280.23052682X-RAY DIFFRACTION100
3.288-3.46130.25541670.21942562X-RAY DIFFRACTION100
3.4613-3.67810.22241490.20822610X-RAY DIFFRACTION100
3.6781-3.96190.24341530.17762621X-RAY DIFFRACTION100
3.9619-4.36030.16461740.15382577X-RAY DIFFRACTION98
4.3603-4.99040.20281570.14972587X-RAY DIFFRACTION100
4.9904-6.28450.22261200.17812637X-RAY DIFFRACTION98
6.2845-43.95640.15331180.14122650X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.8987 Å / Origin y: -26.4995 Å / Origin z: 3.4219 Å
111213212223313233
T0.4596 Å2-0.0291 Å2-0.0311 Å2-0.4702 Å20.0331 Å2--0.4637 Å2
L1.4863 °2-0.0995 °20.222 °2-2.4835 °20.3647 °2--1.0153 °2
S0.066 Å °0.091 Å °0.0771 Å °0.3174 Å °-0.0522 Å °0.094 Å °0.0349 Å °-0.0892 Å °-0.013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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