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万見
- PDB-5tq2: Crystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tq2
タイトルCrystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor subunit GluN1 and GluN2A in complex with zinc at GluN1 and GluN2A
要素
  • FAB, HEAVY CHAIN
  • FAB, LIGHT CHAIN
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
  • NMDA glutamate receptor subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ION CHANNEL / NMDA RECEPTOR / ALLOSTERIC MODULATION / ZINC INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / response to hydrogen sulfide ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / response to hydrogen sulfide / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / protein localization to postsynaptic membrane / cellular response to magnesium ion / regulation of ARF protein signal transduction / response to methylmercury / conditioned place preference / locomotion / dendritic spine organization / response to carbohydrate / regulation of NMDA receptor activity / sleep / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to manganese ion / NMDA selective glutamate receptor complex / cellular response to zinc ion / ligand-gated sodium channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate receptor signaling pathway / glutamate binding / response to zinc ion / spinal cord development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of postsynaptic membrane potential / response to amine / startle response / dopamine metabolic process / monoatomic cation transmembrane transport / response to lithium ion / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of neuronal synaptic plasticity / action potential / cellular response to glycine / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to light stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / cellular response to manganese ion / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / neuron development / multicellular organismal response to stress / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / cell adhesion molecule binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurogenesis / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / sensory perception of pain / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein tyrosine kinase binding / hippocampus development / learning / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to amino acid stimulus / response to nicotine / response to cocaine / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / response to lead ion / protein catabolic process / postsynaptic density membrane / terminal bouton / : / visual learning / cellular response to growth factor stimulus / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / calcium channel activity / memory / response to wounding / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.289 Å
データ登録者Romero-Hernandez, A. / Simorowski, N. / Karakas, E. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105730 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis for Subtype Specificity and High-Affinity Zinc Inhibition in the GluN1-GluN2A NMDA Receptor Amino-Terminal Domain.
著者: Romero-Hernandez, A. / Simorowski, N. / Karakas, E. / Furukawa, H.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _software.classification / _software.name
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
H: FAB, HEAVY CHAIN
L: FAB, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,82214
ポリマ－131,6814
非ポリマー1,14210
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8230 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area45210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.163, 117.826, 158.992
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit


分子量: 43546.734 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 24-408 / 変異: N38Q, N348Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 40572.078 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 34-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00959

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#3: 抗体 FAB, HEAVY CHAIN


分子量: 23993.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 FAB, LIGHT CHAIN


分子量: 23568.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

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糖 , 1種, 2分子

#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 19分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8M Ammonium sulfate, 2.5% Isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.28→48.333 Å / Num. obs: 41205 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 8.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データ収集
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TPW

5tpw


解像度: 3.289→48.333 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 27.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 4107 9.97 %
Rwork0.2238 37098 -
obs0.2276 41205 95.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 186.84 Å2 / Biso mean: 90.3301 Å2 / Biso min: 38.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.289→48.333 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7926 0 62 11 7999
Biso mean--103.22 65.36 -
残基数----1107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058186
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75311211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511318
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051438
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3084734
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2887-3.32740.40631320.38051068120081
3.3274-3.36790.35781420.32311298144095
3.3679-3.41050.34251480.31091272142095
3.4105-3.45540.34271540.30981248140295
3.4554-3.50270.36421210.29881277139895
3.5027-3.55280.33841680.29261320148896
3.5528-3.60580.32391220.29571243136593
3.6058-3.66210.29721400.28621240138094
3.6621-3.72210.31941340.29771292142695
3.7221-3.78630.31151470.26481232137995
3.7863-3.85510.30021400.2531299143996
3.8551-3.92920.29871430.26281329147297
3.9292-4.00940.2871320.24181264139696
4.0094-4.09650.32911540.22921292144697
4.0965-4.19170.24381380.20671273141196
4.1917-4.29650.22351260.19651304143095
4.2965-4.41260.21831490.18621250139995
4.4126-4.54240.22151450.19241303144896
4.5424-4.68890.25591410.19041272141396
4.6889-4.85630.2441450.17881303144897
4.8563-5.05050.22281420.19781301144398
5.0505-5.28010.32021430.19321308145197
5.2801-5.55810.26091370.22081319145698
5.5581-5.90580.26691390.23241299143896
5.9058-6.36090.27241450.21841279142497
6.3609-6.99930.28991480.24091317146598
6.9993-8.00810.23321390.21931306144598
8.0081-10.07430.1851540.17381299145397
10.0743-48.33830.2011390.21151291143096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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