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- PDB-5tot: Crystal structure of AAT H143L:H189L double mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tot
タイトルCrystal structure of AAT H143L:H189L double mutant
要素Aspartate aminotransferase, cytoplasmicアスパラギン酸アミノ基転移酵素
キーワードTRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


Aspartate and asparagine metabolism / phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / システイントランスアミナーゼ / L-cysteine transaminase activity / aspartate biosynthetic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / 糖新生 ...Aspartate and asparagine metabolism / phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / システイントランスアミナーゼ / L-cysteine transaminase activity / aspartate biosynthetic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / 糖新生 / glutamate metabolic process / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notchシグナリング / 糖新生 / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Mueser, T.C. / Dajnowicz, S. / Kovalevsky, A.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Direct evidence that an extended hydrogen-bonding network influences activation of pyridoxal 5'-phosphate in aspartate aminotransferase.
著者: Dajnowicz, S. / Parks, J.M. / Hu, X. / Gesler, K. / Kovalevsky, A.Y. / Mueser, T.C.
履歴
登録2016年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
B: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5202
ポリマ－93,5202
非ポリマー00
水13,727762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6480 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area30980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.310, 124.080, 129.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate ...cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / Transaminase A


分子量: 46759.906 Da / 分子数: 2 / 変異: H143L:H189L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: GOT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 express
参照: UniProt: P00503, アスパラギン酸アミノ基転移酵素, システイントランスアミナーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 762 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4 / 詳細: 40 mM NaOAc, 2mM PLP, 8% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→31.02 Å / Num. obs: 174786 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.2 % / Net I/σ(I): 10.65

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TOQ

5toq


解像度: 1.4→31.02 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2056 8742 5 %
Rwork0.1829 --
obs0.1841 174699 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→31.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6451 0 0 762 7213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066635
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.869021
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4752431
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075977
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061173
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.41590.24142970.22555489X-RAY DIFFRACTION100
1.4159-1.43260.2693050.22015477X-RAY DIFFRACTION100
1.4326-1.450.2192700.21565504X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.46840.22022850.20755471X-RAY DIFFRACTION100
1.4684-1.48770.22192870.20075478X-RAY DIFFRACTION100
1.4877-1.50810.22253060.20635475X-RAY DIFFRACTION100
1.5081-1.52960.23352980.19765507X-RAY DIFFRACTION100
1.5296-1.55250.20372860.1985469X-RAY DIFFRACTION100
1.5525-1.57670.22913130.18465516X-RAY DIFFRACTION100
1.5767-1.60260.19592920.18535463X-RAY DIFFRACTION100
1.6026-1.63020.21062750.18585569X-RAY DIFFRACTION100
1.6302-1.65990.18672820.18125492X-RAY DIFFRACTION100
1.6599-1.69180.20372840.17995461X-RAY DIFFRACTION100
1.6918-1.72630.2062920.17965567X-RAY DIFFRACTION100
1.7263-1.76380.18952850.17955472X-RAY DIFFRACTION100
1.7638-1.80490.21672510.18125579X-RAY DIFFRACTION100
1.8049-1.850.19462890.18315582X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.90.21022900.18435482X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.95590.18432920.17685530X-RAY DIFFRACTION100
1.9559-2.0190.19192690.17665553X-RAY DIFFRACTION100
2.019-2.09120.19782990.17535510X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.17490.20173150.18185541X-RAY DIFFRACTION100
2.1749-2.27380.20412830.17955570X-RAY DIFFRACTION100
2.2738-2.39370.20422900.1835591X-RAY DIFFRACTION100
2.3937-2.54360.22772980.18575548X-RAY DIFFRACTION100
2.5436-2.73990.2233020.18985580X-RAY DIFFRACTION100
2.7399-3.01540.21323300.18815560X-RAY DIFFRACTION100
3.0154-3.45120.21573220.18175595X-RAY DIFFRACTION99
3.4512-4.34630.18332680.16725637X-RAY DIFFRACTION99
4.3463-31.02760.18912870.1765689X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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