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万見
- PDB-5to3: Crystal structure of thrombin mutant W215A/E217A fused to EGF456 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5to3
タイトルCrystal structure of thrombin mutant W215A/E217A fused to EGF456 of thrombomodulin via a 31-residue linker and bound to PPACK
要素
  • Prothrombin
  • Prothrombin,Thrombomodulin
キーワードHYDROLASE / Autoactivation / THROMBIN-THROMBOMODULIN fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway ...blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / response to X-ray / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / response to cAMP / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / female pregnancy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / transmembrane signaling receptor activity / heparin binding / regulation of cell shape / signaling receptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / response to lipopolysaccharide / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombomodulin-like, EGF-like / : / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain ...Thrombomodulin-like, EGF-like / : / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / C-type lectin-like/link domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / C-type lectin fold / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / : / Prothrombin / Thrombomodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Barranco-Medina, S. / Murphy, M. / Pelc, L. / Chen, Z. / Di Cera, E. / Pozzi, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Rational Design of Protein C Activators.
著者: Barranco-Medina, S. / Murphy, M. / Pelc, L. / Chen, Z. / Di Cera, E. / Pozzi, N.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structural basis for the anticoagulant activity of the thrombin-thrombomodulin complex.
著者: Fuentes-Prior, P. / Iwanaga, Y. / Huber, R. / Pagila, R. / Rumennik, G. / Seto, M. / Morser, J. / Light, D.R. / Bode, W.
履歴
登録2016年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_molecule.asym_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id / _pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id / _pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin,Thrombomodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1818
ポリマ－49,9872
非ポリマー2,1946
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.939, 162.174, 128.859
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 5367.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Prothrombin,Thrombomodulin / Coagulation factor II / TM / Fetomodulin


分子量: 44619.223 Da / 分子数: 1 / Mutation: W215A, E217A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2, THBD, THRM
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, UniProt: P07204, thrombin

-
糖 , 2種, 3分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4) ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-[beta-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DManpb1-4DManpb1-4DManpa1-4[DManpb1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-3-2-2-1-2/a4-b1_b4-c1_b6-g1_c4-d1_d4-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}[(6+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 96分子

#4: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 100 mM HEPES and 20% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年8月24日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.344→40 Å / Num. obs: 27169 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -0.2 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.34→2.39 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / % possible all: 91.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0085精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1DX5

1dx5


解像度: 2.34→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 20.512 / SU ML: 0.226 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -0.2 / ESU R: 0.28 / ESU R Free: 0.227 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1388 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 25770 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 47.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3241 0 143 93 3477
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0193501
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023160
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8392.0054730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99137283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9895406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21623.951162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.70915556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8761524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02791
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9882.4221642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9552.4181641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.163.6172042
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1593.6232043
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5632.9911858
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.562.9911858
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.1494.3912688
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.73620.7143878
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.60820.6413864
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.4 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 100 -
Rwork0.349 1720 -
obs--88.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7386-1.58-1.04822.36110.82833.80330.2402-0.0360.5412-0.24880.0398-0.056-0.6542-0.1803-0.27990.36960.0438-0.00710.021-0.01840.3874-31.76733.253-20.176
22.3019-2.10331.45144.9602-2.4481.4638-0.0250.17640.0541-0.1586-0.2089-0.220.15190.20120.23390.41080.050.05540.14490.01630.2048-17.669-8.375-20.361
31.79760.02550.77852.24430.5293.14420.0528-0.0618-0.05220.1265-0.106-0.0505-0.06450.03940.05310.1594-0.012-0.01940.01010.00710.0063-24.28823.561-8.761
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 45
2X-RAY DIFFRACTION2B346 - 462
3X-RAY DIFFRACTION3B16 - 276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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