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- PDB-5tmb: Crystal structure of Os79 from O. sativa in complex with UDP. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tmb
タイトルCrystal structure of Os79 from O. sativa in complex with UDP.
要素Glycosyltransferase, Os79
キーワードTRANSFERASE / mycotoxin / UDP-glucosyltransferase / trichothecene / detoxification
機能・相同性
機能・相同性情報


quercetin 3-O-glucosyltransferase activity / quercetin 7-O-glucosyltransferase activity / detoxification / UDP-glycosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-glycosyltransferase 79
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Wetterhorn, K.M. / Newmister, S.A. / Caniza, R.K. / Busman, M. / McCormick, S.P. / Berthiller, F. / Adam, G. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of Os79 (Os04g0206600) from Oryza sativa: A UDP-glucosyltransferase Involved in the Detoxification of Deoxynivalenol.
著者: Wetterhorn, K.M. / Newmister, S.A. / Caniza, R.K. / Busman, M. / McCormick, S.P. / Berthiller, F. / Adam, G. / Rayment, I.
履歴
登録2016年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / Structure summary / カテゴリ: software / struct_keywords
Item: _software.classification / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase, Os79
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5482
ポリマ－51,1441
非ポリマー4041
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.502, 105.502, 100.187
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glycosyltransferase, Os79


分子量: 51144.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: Os04g0206600, Os04g0206600, OSJNBa0052O21.15, OSNPB_040206600
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q7XT97, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM PIPES pH 6.0, 80 mM NaCl, 20% MPD, 15% taurine.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50 Å / Num. obs: 27447 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.3 % / Net I/σ(I): 24.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.34→36.325 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2438 1395 5.08 %
Rwork0.1923 --
obs0.1949 27446 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→36.325 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3495 0 25 221 3741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083605
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1694906
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2721345
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045540
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006641
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3399-2.42360.31431280.25172452X-RAY DIFFRACTION95
2.4236-2.52060.28851210.2462575X-RAY DIFFRACTION100
2.5206-2.63530.31111390.24022598X-RAY DIFFRACTION100
2.6353-2.77420.30281620.22882576X-RAY DIFFRACTION100
2.7742-2.94790.27331280.23652604X-RAY DIFFRACTION100
2.9479-3.17540.26511770.21732560X-RAY DIFFRACTION100
3.1754-3.49470.23171430.20282603X-RAY DIFFRACTION100
3.4947-3.99980.21011380.16942638X-RAY DIFFRACTION100
3.9998-5.03720.19331490.15352659X-RAY DIFFRACTION100
5.0372-36.3290.22961100.1552786X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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