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- PDB-5thr: Cryo-EM structure of a BG505 Env-sCD4-17b-8ANC195 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5thr
タイトルCryo-EM structure of a BG505 Env-sCD4-17b-8ANC195 complex
要素
  • (8ANC195 G52K5 ...) x 2
  • 17b Fab VH domain
  • 17b Fab VL domain
  • BG505 SOSIP gp120
  • BG505 SOSIP gp41
  • T-cell surface glycoprotein CD4
キーワードVIRAL PROTEIN / cryo-EM / HIV-1 Env / CD4
機能・相同性
機能・相同性情報


helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / T cell selection / MHC class II protein binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation ...helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / T cell selection / MHC class II protein binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / regulation of T cell activation / Other interleukin signaling / extracellular matrix structural constituent / T cell receptor complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / macrophage differentiation / regulation of calcium ion transport / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / Co-inhibition by PD-1 / positive regulation of protein kinase activity / Binding and entry of HIV virion / coreceptor activity / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / host cell endosome membrane / protein tyrosine kinase binding / Vpu mediated degradation of CD4 / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / calcium-mediated signaling / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / virus receptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of viral entry into host cell / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / cell adhesion / viral protein processing / immune response / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / lipid binding / viral envelope / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Envelope glycoprotein Gp160 ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4 / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Wang, H. / Bjorkman, P.J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2 P50 GM082545-06 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HIVRAD P01 AI100148 米国
Bill & Melinda Gates FoundationCollaboration for AIDS Vaccine Discovery Grant 1040753 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of a CD4-bound open HIV-1 envelope trimer reveals structural rearrangements of the gp120 V1V2 loop.
著者: Haoqing Wang / Alexander A Cohen / Rachel P Galimidi / Harry B Gristick / Grant J Jensen / Pamela J Bjorkman /
要旨: The HIV-1 envelope (Env) glycoprotein, a trimer of gp120-gp41 heterodimers, relies on conformational flexibility to function in fusing the viral and host membranes. Fusion is achieved after gp120 ...The HIV-1 envelope (Env) glycoprotein, a trimer of gp120-gp41 heterodimers, relies on conformational flexibility to function in fusing the viral and host membranes. Fusion is achieved after gp120 binds to CD4, the HIV-1 receptor, and a coreceptor, capturing an open conformational state in which the fusion machinery on gp41 gains access to the target cell membrane. In the well-characterized closed Env conformation, the gp120 V1V2 loops interact at the apex of the Env trimer. Less is known about the structure of the open CD4-bound state, in which the V1V2 loops must rearrange and separate to allow access to the coreceptor binding site. We identified two anti-HIV-1 antibodies, the coreceptor mimicking antibody 17b and the gp120-gp41 interface-spanning antibody 8ANC195, that can be added as Fabs to a soluble native-like Env trimer to stabilize it in a CD4-bound conformation. Here, we present an 8.9-Å cryo-electron microscopy structure of a BG505 Env-sCD4-17b-8ANC195 complex, which reveals large structural rearrangements in gp120, but small changes in gp41, compared with closed Env structures. The gp120 protomers are rotated and separated in the CD4-bound structure, and the three V1V2 loops are displaced by ∼40 Å from their positions at the trimer apex in closed Env to the sides of the trimer in positions adjacent to, and interacting with, the three bound CD4s. These results are relevant to understanding CD4-induced conformational changes leading to coreceptor binding and fusion, and HIV-1 Env conformational dynamics, and describe a target structure relevant to drug design and vaccine efforts.
履歴
登録2016年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / em_image_scans ...citation / em_image_scans / em_software / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42018年10月3日Group: Data collection / Other ...Data collection / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: cell / em_entity_assembly / refine
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _em_entity_assembly.entity_id_list
改定 1.52019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8407
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BG505 SOSIP gp41
B: BG505 SOSIP gp41
C: BG505 SOSIP gp41
D: BG505 SOSIP gp120
E: BG505 SOSIP gp120
F: BG505 SOSIP gp120
G: T-cell surface glycoprotein CD4
H: T-cell surface glycoprotein CD4
I: T-cell surface glycoprotein CD4
J: 17b Fab VL domain
K: 17b Fab VL domain
L: 17b Fab VL domain
M: 17b Fab VH domain
N: 17b Fab VH domain
O: 17b Fab VH domain
P: 8ANC195 G52K5 VH domain
Q: 8ANC195 G52K5 VL domain
R: 8ANC195 G52K5 VH domain
S: 8ANC195 G52K5 VL domain
T: 8ANC195 G52K5 VH domain
U: 8ANC195 G52K5 VL domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)577,91430
ポリマ－570,20321
非ポリマー7,7119
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質 BG505 SOSIP gp41


分子量: 17146.482 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 509-661 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: env / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2N0S6
#2: タンパク質 BG505 SOSIP gp120


分子量: 54064.277 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residue 30-505 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: env / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2N0S6
#3: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD4 / T-cell surface antigen T4/Leu-3


分子量: 21472.350 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 26-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD4 / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P01730

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8ANC195 G52K5 ... , 1種, 3分子 PRT

#6: タンパク質 8ANC195 G52K5 VH domain


分子量: 26125.270 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
抗体 , 3種, 9分子 JKLMNOQSU

#4: 抗体 17b Fab VL domain


分子量: 23399.898 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 17b Fab VH domain


分子量: 24457.387 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#7: 抗体 8ANC195 G52K5 VL domain


分子量: 23401.984 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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糖 , 2種, 9分子

#8: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1BG505 SOSIP-sCD4-17b-8ANC195 complexCOMPLEX#1-#70MULTIPLE SOURCES
2CD4 D1-D2 domainORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#31RECOMBINANT
317b FabCOMPLEX#4-#51RECOMBINANT
4BG505 SOSIP trimerCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
58ANC195 G52K5 FabCOMPLEX#6-#71RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.8 MDaNO
210.02 MDaNO
310.05 MDaNO
410.483 MDaNO
510.05 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)11676
45Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞プラスミド
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108baculovirus-infected Hi5 insect cellspVL1393
23Homo sapiens (ヒト)9606HEK 293 6EpTT5
34Homo sapiens (ヒト)9606pTT5
45Homo sapiens (ヒト)9606pTT5
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 35 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0155 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5175 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 詳細: phenix_real.space.refine
精密化解像度: 8.9→319.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / SU B: 468.507 / SU ML: 2.973
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.41466 --
obs0.41466 97223 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 373.323 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.55 Å2-1.07 Å20.1 Å2
2---8.95 Å2-0.18 Å2
3---14.5 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 25053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0110.01925661
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.6591.96134933
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.84253132
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg36.33524.511091
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg20.397154117
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.23115126
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1040.24015
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02119019
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it13.64837.94512645
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it24.37856.87515738
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it11.00437.16813016
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined57.50982760
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 8.901→9.132 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.509 7182 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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