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万見
- PDB-5th7: Complex of SETD8 with MS453 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5th7
タイトルComplex of SETD8 with MS453
要素N-lysine methyltransferase KMT5A
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Condensation of Prophase Chromosomes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / transcription corepressor activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7BY / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Yu, W. / Tempel, W. / Babault, N. / Ma, A. / Butler, K.V. / Jin, J. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Design of a Covalent Inhibitor of the SET Domain-Containing Protein 8 (SETD8) Lysine Methyltransferase.
著者: Butler, K.V. / Ma, A. / Yu, W. / Li, F. / Tempel, W. / Babault, N. / Pittella-Silva, F. / Shao, J. / Wang, J. / Luo, M. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Arrowsmith, C.H. / Jin, J.
履歴
登録2016年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase KMT5A
B: N-lysine methyltransferase KMT5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,39926
ポリマ－33,5622
非ポリマー83724
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.150, 31.640, 114.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.230, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase KMT5A / H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / ...H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / Lysine-specific methylase 5A / PR/SET domain-containing protein 07 / PR/SET07 / SET domain-containing protein 8


分子量: 16780.869 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 234-380 / 変異: C302S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT5A, PRSET7, SET07, SET8, SETD8 / プラスミド: pET28MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q9NQR1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-7BY / N-(3-{[6,7-dimethoxy-2-(pyrrolidin-1-yl)quinazolin-4-yl]amino}propyl)propanamide


分子量: 387.476 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N5O3
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 21 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 20% PEG-3350, 0.2 M ammonium fluoride, 0.1 M sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794535 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794535 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→37.51 Å / Num. obs: 21342 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 31.03 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.099 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 73611 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.95-22.60.8421.3357313970.6230.6111.04694.5
8.94-37.513.10.02533.57732530.9970.0180.03198.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.10.2精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: unpublished crystallographic model of human SETD8

解像度: 1.95→37.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.166 / SU Rfree Blow DPI: 0.153 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.154
詳細: Geometry restraints for the covalent inhibitor were prepared with prodrg and grade.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1066 5 %thin shells (sftools)
Rwork0.189 ---
obs0.192 21340 99 %-
原子変位パラメータBiso max: 131.89 Å2 / Biso mean: 38.29 Å2 / Biso min: 15.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20 Å20.7909 Å2
2--0.6537 Å20 Å2
3----0.9937 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→37.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2142 0 81 96 2319
Biso mean--26.24 34.88 -
残基数----288
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d802SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes53HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes383HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2293HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion306SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2656SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2293HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3105HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.47
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.56
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.04 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 114 4.24 %
Rwork0.22 2574 -
all-2688 -
obs--95.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.47290.03910.61031.29820.62022.6899-0.059-0.1172-0.07530.13610.0507-0.0565-0.05380.1970.0083-0.04720.00230.0136-0.0750.0112-0.0636-18.5484-3.016150.6877
25.08582.04170.74412.63050.33281.4251-0.26640.74950.0494-0.2770.26980.25190.0209-0.0796-0.0034-0.1196-0.0376-0.0114-0.04580.0057-0.1539-38.0425-2.7789128.7814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|236 - A|378 }A236 - 378
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|236 - B|378 }B236 - 378

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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