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Yorodumi- PDB-5tew: Crystal structure of a tryptophanyl-tRNA synthetase from Neisseri... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tew | ||||||
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Title | Crystal structure of a tryptophanyl-tRNA synthetase from Neisseria gonorrhoeae bound to tryptophan | ||||||
Components | Tryptophan--tRNA ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / NIAID / structural genomics / aaRS / aminoacyl tRNA synthetase / TrpRS / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID | ||||||
Function / homology | Function and homology information tryptophan-tRNA ligase / tryptophan-tRNA ligase activity / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Neisseria gonorrhoeae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of a tryptophanyl-tRNA synthetase from Neisseria gonorrhoeae bound to tryptophan Authors: Edwards, T.E. / Dranow, D.M. / Lorimer, D. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tew.cif.gz | 143.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tew.ent.gz | 109.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tew.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/te/5tew ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/te/5tew | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3tzlS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38655.918 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Neisseria gonorrhoeae (strain ATCC 700825 / FA 1090) (bacteria) Strain: ATCC 700825 / FA 1090 / Gene: trpS, NGO_1045 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q5F7X0, tryptophan-tRNA ligase |
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#2: Chemical | ChemComp-TRP / |
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: NegoA.00743.a.B1.PS37949 at 19.2 mg/mL with 2 mM MgCl2, 2 mM tryptophan against morpheus screen condition C5 10% PEG 20000, 20% PEG 550 MME, 0.1 M MOPS/Hepes pH 7.5, 0.03M sodium nitrate, ...Details: NegoA.00743.a.B1.PS37949 at 19.2 mg/mL with 2 mM MgCl2, 2 mM tryptophan against morpheus screen condition C5 10% PEG 20000, 20% PEG 550 MME, 0.1 M MOPS/Hepes pH 7.5, 0.03M sodium nitrate, disodium hydrogen phosphate, ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 23, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 12305 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 48.9 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 28.73 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3TZL Resolution: 2.5→43.777 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.06
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 120.53 Å2 / Biso mean: 55.8903 Å2 / Biso min: 22.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5→43.777 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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