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- PDB-5teq: C20S C293G MUTANT N-TERMINAL HUMAN ATP CITRATE LYASE BOUND TO CITRATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5teq
タイトルC20S C293G MUTANT N-TERMINAL HUMAN ATP CITRATE LYASE BOUND TO CITRATE
要素ATP-citrate synthase
キーワードTRANSFERASE / ATP-grasp fold / citrate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / coenzyme A metabolic process / oxaloacetate metabolic process / negative regulation of ferroptosis / cholesterol biosynthetic process ...ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / coenzyme A metabolic process / oxaloacetate metabolic process / negative regulation of ferroptosis / cholesterol biosynthetic process / lipid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / ciliary basal body / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 - #110 / ATP-citrate synthase / : / ATP-citrate synthase ATP-grasp domain / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. ...D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 - #110 / ATP-citrate synthase / : / ATP-citrate synthase ATP-grasp domain / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / PHOSPHATE ION / ATP-citrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hu, J. / Fraser, M.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Binding of hydroxycitrate to human ATP-citrate lyase.
著者: Hu, J. / Komakula, A. / Fraser, M.E.
履歴
登録2016年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-citrate synthase
B: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,8378
ポリマ－181,2232
非ポリマー6146
水9,314517
1
A: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9194
ポリマ－90,6121
非ポリマー3073
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9194
ポリマ－90,6121
非ポリマー3073
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.110, 73.100, 131.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ATP-citrate synthase / ATP-citrate (pro-S-)-lyase / ACL / Citrate cleavage enzyme


分子量: 90611.508 Da / 分子数: 2 / 変異: C20S, C293G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACLY / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53396, ATP citrate synthase
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.16 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12.5% P3350, 100-200 mM MES pH 7, 125 mM ammonium citrate pH 4.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.08 Å / Num. obs: 79319 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 10.6

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.10_2152: ???) / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→41.458 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2455 3988 5.03 %
Rwork0.2017 --
obs0.2039 79291 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11397 0 38 517 11952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52215834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0886954
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032030
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.32810.3231570.26492637X-RAY DIFFRACTION100
2.3281-2.35750.29391150.25572725X-RAY DIFFRACTION100
2.3575-2.38850.2951300.26172666X-RAY DIFFRACTION100
2.3885-2.42130.35621470.25442678X-RAY DIFFRACTION100
2.4213-2.45580.341420.25572690X-RAY DIFFRACTION100
2.4558-2.49250.30681390.23922660X-RAY DIFFRACTION100
2.4925-2.53140.29581540.23682664X-RAY DIFFRACTION100
2.5314-2.57290.29741480.23162673X-RAY DIFFRACTION100
2.5729-2.61730.30131340.22962685X-RAY DIFFRACTION100
2.6173-2.66490.28081540.23082648X-RAY DIFFRACTION100
2.6649-2.71610.3121420.22632724X-RAY DIFFRACTION100
2.7161-2.77160.2631210.21122650X-RAY DIFFRACTION100
2.7716-2.83180.27561480.21252706X-RAY DIFFRACTION100
2.8318-2.89770.24811300.20722683X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-2.97010.26591640.21132665X-RAY DIFFRACTION100
2.9701-3.05040.25421600.20692670X-RAY DIFFRACTION100
3.0504-3.14010.28041200.20222687X-RAY DIFFRACTION100
3.1401-3.24140.23391420.20732682X-RAY DIFFRACTION100
3.2414-3.35720.2291360.20032699X-RAY DIFFRACTION100
3.3572-3.49160.27391320.20542718X-RAY DIFFRACTION100
3.4916-3.65040.25331290.19882707X-RAY DIFFRACTION99
3.6504-3.84270.24341660.19482645X-RAY DIFFRACTION99
3.8427-4.08330.19931510.17122680X-RAY DIFFRACTION100
4.0833-4.39830.17691530.16112678X-RAY DIFFRACTION100
4.3983-4.84030.21091430.15782732X-RAY DIFFRACTION100
4.8403-5.53930.20451410.17362720X-RAY DIFFRACTION100
5.5393-6.97350.23861490.20892731X-RAY DIFFRACTION100
6.9735-41.46470.20481410.19912800X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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