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- PDB-5tdy: Structure of cofolded FliFc:FliGn complex from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tdy
タイトルStructure of cofolded FliFc:FliGn complex from Thermotoga maritima
要素
  • Flagellar M-ring protein
  • Flagellar motor switch protein FliG
キーワードMOTOR PROTEIN / flagellar motor / switch complex
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / membrane => GO:0016020 / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal ...Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.105 Å
データ登録者Lynch, M.J. / Levenson, R. / Kim, E.A. / Sircar, R. / Blair, D.F. / Dahlquist, F.W. / Crane, B.R.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008500 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM59544 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103403 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1332208 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-103485 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Co-Folding of a FliF-FliG Split Domain Forms the Basis of the MS:C Ring Interface within the Bacterial Flagellar Motor.
著者: Lynch, M.J. / Levenson, R. / Kim, E.A. / Sircar, R. / Blair, D.F. / Dahlquist, F.W. / Crane, B.R.
履歴
登録2016年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月29日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar motor switch protein FliG
C: Flagellar M-ring protein
D: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9074
ポリマ－32,9074
非ポリマー00
水3,117173
1
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4532
ポリマ－16,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9350 Å2
手法PISA
2
C: Flagellar M-ring protein
D: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4532
ポリマ－16,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area8810 Å2
手法PISA
3
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar motor switch protein FliG

C: Flagellar M-ring protein
D: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9074
ポリマ－32,9074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y+1/2,-z-11
Buried area8450 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area15100 Å2
手法PISA
4
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar motor switch protein FliG

C: Flagellar M-ring protein
D: Flagellar motor switch protein FliG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9074
ポリマ－32,9074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area16610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.180, 59.327, 51.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Flagellar M-ring protein


分子量: 5296.836 Da / 分子数: 2 / 断片: FliF C-terminal tail / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: contains C-terminal linker sequence -LENLYF-
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_0221, Tmari_0219 / プラスミド: pJY5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q9WY64
#2: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliG


分子量: 11156.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: fliG, TM_0220 / 細胞株 (発現宿主): B834 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q9WY63
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.52 % / 解説: cluster of plates
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Wild Type: 100 mM HEPES pH 7.5, 25% (w/v) PEG3000, 200 mM sodium chloride Selenomethionine: 100 mm imidazole pH 7.2, 30% (w/v) PEG8000, 130 mM sodium chloride
PH範囲: 7.2 - 7.5

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS A110.977
シンクロトロンAPS 24-ID-E20.97921
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2014年6月20日
ADSC QUANTUM 3152CCD2015年10月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9771
20.979211
反射

Entry-ID: 5TDY

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
2.1-501562199.53.10.082113.4
2.6-501582599.260.122214.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.105→46.647 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2173 1556 9.96 %Random selection
Rwork0.1692 ---
obs0.174 15617 99.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.105→46.647 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2090 0 0 173 2263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072116
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.882833
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.5591333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051321
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006363
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1052-2.17310.2421410.17471280X-RAY DIFFRACTION99
2.1731-2.25080.22951410.17521288X-RAY DIFFRACTION100
2.2508-2.34090.23471420.16731270X-RAY DIFFRACTION100
2.3409-2.44740.23051390.1771271X-RAY DIFFRACTION100
2.4474-2.57640.20321430.16751281X-RAY DIFFRACTION100
2.5764-2.73780.24511440.1761270X-RAY DIFFRACTION100
2.7378-2.94920.21161410.16741265X-RAY DIFFRACTION100
2.9492-3.24590.2291320.16671294X-RAY DIFFRACTION100
3.2459-3.71550.21221430.15231283X-RAY DIFFRACTION99
3.7155-4.68040.181440.15741266X-RAY DIFFRACTION99
4.6804-46.65870.22631460.19111293X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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