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- PDB-5tdm: TEV Cleaved Human ATP Citrate Lyase Bound to 4R-Hydroxycitrate and ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tdm
タイトルTEV Cleaved Human ATP Citrate Lyase Bound to 4R-Hydroxycitrate and ADP
要素(ATP-citrate synthase) x 2
キーワードTRANSFERASE / TEV cleaved / ATP-grasp fold / 4R hydroxycitrate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA biosynthetic process / coenzyme A metabolic process / oxaloacetate metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process ...ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA biosynthetic process / coenzyme A metabolic process / oxaloacetate metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate synthase / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. ...Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate synthase / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / Citrate synthase / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-C-carboxy-2-deoxy-L-threo-pentaric acid / ADENOSINE / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-citrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hu, J. / Fraser, M.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Binding of hydroxycitrate to human ATP-citrate lyase.
著者: Hu, J. / Komakula, A. / Fraser, M.E.
履歴
登録2016年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-citrate synthase
B: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3949
ポリマ－83,2582
非ポリマー1,1357
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area29290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.379, 84.814, 193.869
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATP-citrate synthase / ATP-CITRATE (PRO-S-)-LYASE / ACL / CITRATE CLEAVAGE ENZYME


分子量: 47836.633 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-425 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACLY / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53396, ATP citrate synthase
#2: タンパク質 ATP-citrate synthase / ATP-CITRATE (PRO-S-)-LYASE / ACL / CITRATE CLEAVAGE ENZYME


分子量: 35421.570 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 488-810 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACLY / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53396, ATP citrate synthase

-
非ポリマー , 6種, 194分子

#3: 化合物 ChemComp-7A2 / 3-C-carboxy-2-deoxy-L-threo-pentaric acid / (2R,3S)-2-ヒドロキシくえん酸


分子量: 208.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O8
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE AMINO-TERMINAL PORTION OF HUMAN ACLY WAS REDESIGNED TO HAVE TEV PROTEASE CLEAVAGE SITES ...THE AMINO-TERMINAL PORTION OF HUMAN ACLY WAS REDESIGNED TO HAVE TEV PROTEASE CLEAVAGE SITES BORDERING THE LINKER REGION. BOTH CLEAVAGE SITES HAD THE SAME SEQUENCE, ENLYFQS, AND THESE RESIDUES WERE SUBSTITUTED FOR RESIDUES 426-432 AND 481-487 OF ACLY. A HIS10-TAG REPLACED RESIDUES 450-459 OF THE LINKER. THE PROTEIN WAS TERMINATED AT RESIDUE 810. WHEN CLEAVED, THE PROTEIN WOULD CONSIST OF RESIDUES 2-425-ENLYFQ AND S-488-810 OF HACLY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.02 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 13% P3350, 100 mM TrisHCl pH 8.7, 125 mM ammonium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→63.77 Å / Num. obs: 53911 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.1 % / Net I/σ(I): 8.3

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.10_2152: ???) / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.1→63.77 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 2569 4.99 %
Rwork0.216 --
obs0.219 51533 94.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→63.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5815 0 74 187 6076
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1558154
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6993586
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063907
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081071
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0993-2.13970.48251200.39852598X-RAY DIFFRACTION91
2.1397-2.18340.46511440.36772656X-RAY DIFFRACTION95
2.1834-2.23080.4111350.352733X-RAY DIFFRACTION96
2.2308-2.28270.40891460.3292669X-RAY DIFFRACTION95
2.2827-2.33980.34371500.31962678X-RAY DIFFRACTION96
2.3398-2.40310.4181560.30592725X-RAY DIFFRACTION95
2.4031-2.47380.3761400.29682653X-RAY DIFFRACTION95
2.4738-2.55370.34971490.2822709X-RAY DIFFRACTION95
2.5537-2.64490.32751420.27032706X-RAY DIFFRACTION95
2.6449-2.75080.3681350.27442686X-RAY DIFFRACTION95
2.7508-2.8760.32821540.26232665X-RAY DIFFRACTION94
2.876-3.02770.30681550.25742717X-RAY DIFFRACTION95
3.0277-3.21730.33451490.24352671X-RAY DIFFRACTION94
3.2173-3.46570.35191310.21592764X-RAY DIFFRACTION95
3.4657-3.81450.25741350.18952734X-RAY DIFFRACTION95
3.8145-4.36630.23771410.15132791X-RAY DIFFRACTION95
4.3663-5.50060.17821380.14092873X-RAY DIFFRACTION97
5.5006-63.85970.20291490.15752936X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2529-0.0903-0.24280.08310.17170.61830.1916-0.12310.0594-0.0615-0.15840.00330.0309-0.4245-0.04620.3147-0.02470.00820.28710.00020.35691.43423.671320.9638
20.1638-0.1854-0.01350.216-0.03230.12070.22250.0261-0.1337-0.47030.04830.14890.0239-0.00340.15090.3815-0.033-0.07180.1459-0.02230.4894-0.289214.46434.2713
30.2332-0.18770.03180.2218-0.16710.20440.0177-0.08910.1025-0.1929-0.001-0.05880.10950.03010.00610.3385-0.03170.0060.20780.05930.33938.973519.80923.7842
41.3529-0.45570.14350.30460.22340.4125-0.2636-0.43010.33310.00120.1223-0.0956-0.1592-0.1154-0.10540.3883-0.0641-0.05970.3138-0.08720.398713.465235.255726.0716
50.10660.08470.05420.1824-0.13340.217-0.0166-0.20150.0194-0.0457-0.03340.015-0.0694-0.1906-0.0010.3416-0.0399-0.01040.3079-0.00350.33576.459723.856224.5347
60.4628-0.3151-0.22580.6178-0.28820.5134-0.11270.05220.0582-0.41680.22690.1350.4043-0.10160.00020.6739-0.0856-0.07140.58690.09340.405224.9476-11.611225.5553
70.4932-0.20540.21771.1125-0.20220.2842-0.0737-0.4522-0.06860.06040.32650.1729-0.04540.01870.12510.32310.0760.01040.64730.11630.367217.35511.902654.92
80.65820.4173-0.4090.5791-0.35410.27290.0092-0.13440.1791-0.1862-0.04560.00420.07490.2894-00.33740.0182-0.01790.5378-0.01010.372933.41678.698339.4352
90.0209-0.05790.02480.6897-0.30160.12320.014-0.04080.0669-0.2184-0.2388-0.20520.21860.6407-0.01140.35920.09050.01520.77010.13320.446146.66335.541438.6985
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 2:29 )A2 - 29
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 30:42 )A30 - 42
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 43:108 )A43 - 108
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 109:176 )A109 - 176
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 177:243 )A177 - 243
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 244:431 ) OR ( CHAIN B AND RESID 488:489 )A244 - 431
7X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 244:431 ) OR ( CHAIN B AND RESID 488:489 )B488 - 489
8X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 490:650 )B490 - 650
9X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 651:776 )B651 - 776
10X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 777:810 )B777 - 810

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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