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- PDB-5td6: C. elegans FOG-3 BTG/Tob domain - H47N, C117A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5td6
タイトルC. elegans FOG-3 BTG/Tob domain - H47N, C117A
要素FOG-3 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / BTG/Tob / polymer / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


masculinization of hermaphroditic germ-line / positive regulation of oocyte development / cell fate specification / nuclear periphery / transcription corepressor activity / spermatogenesis / regulation of gene expression / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tob1/2 / Anti-proliferative protein / BTG-like domain superfamily / BTG family / tob/btg1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Anti_prolifrtn domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.034 Å
データ登録者Aoki, S.T. / Bingman, C.A. / Wickens, M. / Kimble, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)5K99HD081208 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2018
タイトル: An RNA-Binding Multimer Specifies Nematode Sperm Fate.
著者: Aoki, S.T. / Porter, D.F. / Prasad, A. / Wickens, M. / Bingman, C.A. / Kimble, J.
履歴
登録2016年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOG-3 protein
B: FOG-3 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5293
ポリマ－32,4332
非ポリマー961
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.992, 64.992, 133.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
対称性らせん対称: (Num. of operations: 1 / Rise per n subunits: 32.461 Å / Rotation per n subunits: 180 °)

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要素

#1: タンパク質 FOG-3 protein / Feminization Of Germline


分子量: 16216.328 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-137 / 変異: H47N, C117A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
株: N2 / 遺伝子: fog-3, C03C11.2, CELE_C03C11.2 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: G5EDX7
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.01 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: Mg Acetate, Na Citrate, PEG 10000 / PH範囲: 5.4-5.8
Temp details: set trays up at RT, moved to cold room (4 Celsius)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.034→29.22 Å / Num. obs: 21617 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0498 / Rsym value: 0.05399 / Net I/σ(I): 24.12
反射 シェル解像度: 2.034→2.106 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.7383 / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / CC1/2: 0.789 / % possible all: 98.18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2D5R

2d5r


解像度: 2.034→29.22 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.55 / 位相誤差: 21.9
詳細: Author claims "Two densities were observed in the solvent-accessible area adjacent to residues 52-56 in both copies in the ASU. Density is observed at FoFc contour levels past 6 sigma. We ...詳細: Author claims "Two densities were observed in the solvent-accessible area adjacent to residues 52-56 in both copies in the ASU. Density is observed at FoFc contour levels past 6 sigma. We attempted modeling of acetate (too small) and citrate (too large), both present in the crystallization conditions, but the fit was unsatisfactory. Thus, the final uploaded model does not account for these two large densities."
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2285 1993 9.22 %random
Rwork0.1769 ---
obs0.1816 21616 99.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.034→29.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2052 0 5 138 2195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1032902
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.523772
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006378
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0335-2.08440.28671350.22841323X-RAY DIFFRACTION97
2.0844-2.14070.28291400.21221352X-RAY DIFFRACTION100
2.1407-2.20370.27271430.21281388X-RAY DIFFRACTION100
2.2037-2.27480.26091400.21051390X-RAY DIFFRACTION100
2.2748-2.35610.2391370.19041397X-RAY DIFFRACTION100
2.3561-2.45040.25031400.18741379X-RAY DIFFRACTION100
2.4504-2.56180.25721420.21407X-RAY DIFFRACTION100
2.5618-2.69680.2871410.21461392X-RAY DIFFRACTION100
2.6968-2.86560.26151430.20581396X-RAY DIFFRACTION100
2.8656-3.08660.28171430.21171396X-RAY DIFFRACTION100
3.0866-3.39690.24791410.19411402X-RAY DIFFRACTION100
3.3969-3.88740.1941500.15981433X-RAY DIFFRACTION100
3.8874-4.8940.18021420.13321446X-RAY DIFFRACTION100
4.894-29.22350.20641560.16211522X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.5469 Å / Origin y: 51.3325 Å / Origin z: 63.2053 Å
111213212223313233
T0.2422 Å2-0.0492 Å2-0.0057 Å2-0.1918 Å20.0161 Å2--0.2061 Å2
L1.3251 °2-0.2928 °20.2704 °2-1.9135 °2-0.5216 °2--0.9225 °2
S0.1017 Å °-0.0783 Å °-0.1029 Å °0.0077 Å °-0.1035 Å °-0.0028 Å °0.0055 Å °0.0089 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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