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- PDB-5t69: The HhoA protease from Synechocystis sp. PCC 6803, active site mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t69
タイトルThe HhoA protease from Synechocystis sp. PCC 6803, active site mutant
要素Putative serine protease HhoA
キーワードHYDROLASE / protease / PDZ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...: / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Putative serine protease HhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Persson, K. / Hall, M. / Funk, C.
資金援助 スウェーデン, 3件
組織認可番号国
Swedish Energy Agency2012-005889 スウェーデン
formas2013-2014-1504 スウェーデン
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2017
タイトル: The HhoA protease from Synechocystis sp. PCC 6803 - Novel insights into structure and activity regulation.
著者: Hall, M. / Wagner, R. / Lam, X.T. / Funk, C. / Persson, K.
履歴
登録2016年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative serine protease HhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5703
ポリマ－38,4871
非ポリマー832
水77543
1
A: Putative serine protease HhoA
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,41918
ポリマ－230,9196
非ポリマー50012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area11840 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area74190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.276, 134.276, 115.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

MG

21A-502-

HOH

31A-533-

HOH

41A-536-

HOH

51A-543-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative serine protease HhoA


分子量: 38486.520 Da / 分子数: 1 / 変異: S237A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
遺伝子: hhoA, sll1679 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P72780
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M Na acetate pH 5.0 0.2 M Mgcl2 30% pentaerythriol propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97717 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97717 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→81.88 Å / Num. obs: 23412 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 52.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 17.9 / Num. measured all: 267159 / Scaling rejects: 169
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.1611.90.7952245918920.8550.2370.833.4100
8.91-81.88100.06834163420.9870.0230.07238.599.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimless0.1.26データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PV3

3pv3


解像度: 2.1→67.138 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2756 1204 5.14 %RANDOM
Rwork0.2408 22204 --
obs0.2425 23408 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 185.96 Å2 / Biso mean: 83.5594 Å2 / Biso min: 41.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→67.138 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2074 0 5 43 2122
Biso mean--115.5 71.52 -
残基数----284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9332856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007380
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.0961269
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0997-2.18380.36211410.349824282569
2.1838-2.28320.37551140.349824602574
2.2832-2.40360.34421360.355824352571
2.4036-2.55420.40941500.340624322582
2.5542-2.75140.34931450.310424422587
2.7514-3.02830.34171220.302424692591
3.0283-3.46650.29841130.268125072620
3.4665-4.36730.28331470.212124652612
4.3673-67.17230.19741360.18625662702
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.3226-2.32511.17297.4008-0.64621.55-0.27530.2181-0.2886-0.08240.5475-1.17410.23310.2838-0.28110.4990.0710.07110.5403-0.26980.6219.7028-4.310726.92
27.1737-3.9537-4.15883.91314.04974.5711.71851.24720.1109-1.8356-0.824-0.4549-1.8876-0.6521-0.50491.08040.33490.0110.63790.01310.545325.193826.568844.2728
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 54 through 279 )A54 - 279
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 280 through 390 )A280 - 390

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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