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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5t5m | |||||||||
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タイトル | TUNGSTEN-CONTAINING FORMYLMETHANOFURAN DEHYDROGENASE FROM METHANOTHERMOBACTER WOLFEII, TRIGONAL FORM AT 2.5 A. | |||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / CO2 fixation / metallohydrolase / formate dehydrogenase / tungstopterin / methanogenesis / green house gas / methanothermobacter wolfeii / iron sulfur cluster / ferredoxin / beta helicoidal / channel / formate / CO2 / methanofuran / formylmethanofuran / nanomachine / binuclear center / tungsten / gate / coupling / enzyme / anaerobic / carboxylysine | |||||||||
機能・相同性 | ![]() formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / methanogenesis / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / transition metal ion binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The methanogenic CO2 reducing-and-fixing enzyme is bifunctional and contains 46 [4Fe-4S] clusters. 著者: Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 730.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 602.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-Tungsten formylmethanofuran dehydrogenase subunit ... , 5種, 5分子 ABDFG
#1: タンパク質 | 分子量: 62806.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FwdA contains a carboxylysine at the position 178 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O74030*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 48411.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O74032*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
#4: タンパク質 | 分子量: 14408.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O74029*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
#5: タンパク質 | 分子量: 38618.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 8564.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 1種, 1分子 C
#3: タンパク質 | 分子量: 28613.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O74031*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
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-非ポリマー , 9種, 284分子 
















#7: 化合物 | #8: 化合物 | #9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-K / | #11: 化合物 | ChemComp-SF4 / #12: 化合物 | ChemComp-W / | #13: 化合物 | #14: 化合物 | ChemComp-H2S / | #15: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.84 % / 解説: Large brown hexagons of 500 - 800 um cube |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be perfectly anoxic and extremely fresh (crystallization ...詳細: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be perfectly anoxic and extremely fresh (crystallization after 3 days of purification) without any freezing step. The optimal protein concentration is 30 mg/ml. Drops are made by mixing 1 ul of protein and 1 ul of precipitant. Crystals appeared usually after 7-10 days anoxically. PH範囲: 7.5-8.5 / Temp details: Only one temperature has been tested |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.00005 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→48.65 Å / Num. obs: 77304 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 13.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.799 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB : 5T5I 解像度: 2.5→48.218 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.77 詳細: After molecular replacement by MOLREP the model was first refined by rigid body using REFMAC, then using the restrained refinement of REFMAC. The last refinement cycles were done by PHENIX.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.218 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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