[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5t5i: TUNGSTEN-CONTAINING FORMYLMETHANOFURAN DEHYDROGENASE FROM METHANO... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t5i | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | TUNGSTEN-CONTAINING FORMYLMETHANOFURAN DEHYDROGENASE FROM METHANOTHERMOBACTER WOLFEII, ORTHORHOMBIC FORM AT 1.9 A | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / CO2 fixation / metallohydrolase / formate dehydrogenase / tungstopterin / methanogenesis / green house gas / methanothermobacter wolfeii / iron sulfur cluster / ferredoxin / beta helicoidal / channel / formate / CO2 / methanofuran / formylmethanofuran / nanomachine / binuclear center / tungsten / gate / coupling / enzyme / anaerobic / carboxylysine | |||||||||
Function / homology | ![]() formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / methanogenesis / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / transition metal ion binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
Funding support | ![]() ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() Title: The methanogenic CO2 reducing-and-fixing enzyme is bifunctional and contains 46 [4Fe-4S] clusters. Authors: Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 143.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 212.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Tungsten formylmethanofuran dehydrogenase subunit ... , 5 types, 10 molecules AIBJDLFNGP
#1: Protein | Mass: 62806.594 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Details: Native formylmethanofuran dehydrogenase subunit A containing the carboxylysine at position 178 Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 48411.355 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 14408.779 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 38618.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 8564.948 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
---|
-Protein , 1 types, 2 molecules CK
#3: Protein | Mass: 28613.471 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: O74031*PLUS, formylmethanofuran dehydrogenase |
---|
-Non-polymers , 11 types, 2576 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/W.gif)
![](data/chem/img/MGD.gif)
![](data/chem/img/H2S.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/W.gif)
![](data/chem/img/MGD.gif)
![](data/chem/img/H2S.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#7: Chemical | ChemComp-ZN / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-K / #10: Chemical | ChemComp-NA / #11: Chemical | ChemComp-GOL / #12: Chemical | ChemComp-SF4 / #13: Chemical | #14: Chemical | ChemComp-MGD / #15: Chemical | #16: Chemical | #17: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.65 % Description: About 500 x 200 um size with a brown color and a brick shape |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be anoxic and extremely fresh (crystallized after 3 days of ...Details: 100 mM Tricine/NaOH, pH 8.0, 30% (v/v) pentaerythritol propoxylate 426 (5/4 PO/OH), and 400 mM KCl. The crystallized sample has to be anoxic and extremely fresh (crystallized after 3 days of purification) without any freezing step. The optimal protein concentration is 30 mg/mL. Drops are made by mixing 1 uL protein and 1 uL precipitant. Crystals appeared usually after 7-10 days. PH range: 7.5-8.5 / Temp details: Only one temperature has been tested |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Mar 21, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.21372 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→49.26 Å / Num. obs: 339028 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.97 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 9.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.667 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.726 / % possible all: 96.9 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: The structure was refined by REFMAC after the initial building. For the two last refinement steps, BUSTER was used to improve the stereochemistry of the model.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 30.97 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.181 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.9→48.49 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|