[日本語] English
万見
- PDB-5t3j: Histidinol Phosphate Phosphatase(HPP) soaked with selenourea for ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t3j
タイトルHistidinol Phosphate Phosphatase(HPP) soaked with selenourea for 10 min
要素Inositol monophosphatase
キーワードHYDROLASE / Histidinol Phosphate Phosphatase(HPP) / selenourea
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphatase / histidinol-phosphatase activity / L-histidine biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Histidinol-phosphate phosphatase, putative, inositol monophosphatase / : / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 ...Histidinol-phosphate phosphatase, putative, inositol monophosphatase / : / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / selenourea / histidinol-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Luo, Z. / Dauter, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Selenourea: a convenient phasing vehicle for macromolecular X-ray crystal structures.
著者: Luo, Z.
履歴
登録2016年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Refinement description
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Inositol monophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6273
ポリマ－30,4091
非ポリマー2182
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Inositol monophosphatase
ヘテロ分子

A: Inositol monophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2556
ポリマ－60,8192
非ポリマー4364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.635, 119.635, 92.906
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-565-

HOH

21A-576-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Inositol monophosphatase / Uncharacterized protein


分子量: 30409.285 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 53-326 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
遺伝子: MTR_3g117220 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD / 参照: UniProt: G7J7Q5
#2: 化合物 ChemComp-SEY / selenourea / セレノ尿素


分子量: 123.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4N2Se
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 15% (w/v) PEG 3350, 0.2 M diammonium hydrogen phosphate buffer pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 13333 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.8 % / CC1/2: 0.94 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 1.22 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.71 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.55→36.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 15.829 / SU ML: 0.179 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.435 / ESU R Free: 0.268
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23659 1327 10.3 %RANDOM
Rwork0.20377 ---
obs0.20711 11572 96.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 44.518 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å2-0.23 Å2-0 Å2
2---0.46 Å2-0 Å2
3---1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→36.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1990 0 9 79 2078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192045
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6141.9512784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8635255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.04924.43288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.88915324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.365159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211551
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3392.5071025
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4393.7511279
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1892.6731019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.47420.8833065
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.548→2.614 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 71 -
Rwork0.309 570 -
obs--66.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2755-0.4237-0.30950.3121-0.39622.1252-0.0988-0.0473-0.0119-0.06030.0551-0.07270.356-0.58040.04360.1102-0.09050.00080.3818-0.01690.122210.745545.876967.9257
21.89350.2415-0.29720.5596-0.70534.242-0.04980.04480.0503-0.1551-0.126-0.1402-0.01310.02220.17580.20780.1133-0.03320.07050.00380.089221.990260.940652.7293
31.05440.62780.20081.0595-0.88913.1959-0.0288-0.1502-0.0204-0.1886-0.1386-0.0977-0.1214-0.67660.16740.17430.1943-0.0420.3357-0.03830.074212.198557.868553.3329
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A59 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2A191 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3A247 - 326

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る