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- PDB-5t3d: Crystal structure of holo-EntF a nonribosomal peptide synthetase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t3d
タイトルCrystal structure of holo-EntF a nonribosomal peptide synthetase in the thioester-forming conformation
要素Enterobactin synthase component F
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Nonribosomal peptide synthetase / NRPS / Condensation / Adenylation / PCP / Thioesterase / phosphopantetheine
機能・相同性
機能・相同性情報


L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / carboxylic acid metabolic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding ...L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / carboxylic acid metabolic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Thioesterase / Thioesterase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. ...Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Thioesterase / Thioesterase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-75C / Enterobactin synthase component F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Miller, B.R. / Drake, E.J. / Sundlov, J.A. / Gulick, A.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-068440 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-116957 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structures of two distinct conformations of holo-non-ribosomal peptide synthetases.
著者: Drake, E.J. / Miller, B.R. / Shi, C. / Tarrasch, J.T. / Sundlov, J.A. / Allen, C.L. / Skiniotis, G. / Aldrich, C.C. / Gulick, A.M.
履歴
登録2016年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2016年9月21日ID: 4ZXJ
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_audit_support
Item: _entity.formula_weight / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enterobactin synthase component F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0872
ポリマ－142,3131
非ポリマー7741
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.711, 127.711, 186.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Enterobactin synthase component F / Enterochelin synthase F / Serine-activating enzyme / Seryl-AMP ligase


分子量: 142313.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: entF, b0586, JW0578 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11454, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-75C / 5'-({[(2R,3S)-3-amino-4-hydroxy-2-{[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl]sulfanyl}butyl]sulfonyl}amino)-5'-deoxyadenosine


分子量: 773.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H44N9O13PS2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 MM BTP PH 7.5, 125-150 MM MGCL2, AND 22-28% PEG 4000,

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データ収集

回折平均測定温度: 113.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月14日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→60.427 Å / Num. obs: 38818 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 62.71 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 9.85
反射 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.635 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALA0.3.8データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→60.427 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.65
詳細: 5T3D is the replacement for 4ZXJ in which ligand was refined with incorrect stereochemistry. The only difference between 5T3D and 4ZXJ is that stereochemistry of the ligand was changed, ...詳細: 5T3D is the replacement for 4ZXJ in which ligand was refined with incorrect stereochemistry. The only difference between 5T3D and 4ZXJ is that stereochemistry of the ligand was changed, followed by a single cycle of refinement.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2319 1943 5.02 %
Rwork0.1854 --
obs0.1877 38741 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→60.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7803 0 49 13 7865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0128046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30711035
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0674807
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0621277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081446
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8002-2.87030.34991490.30742551X-RAY DIFFRACTION100
2.8703-2.94790.29351310.27212586X-RAY DIFFRACTION100
2.9479-3.03460.33661360.24412580X-RAY DIFFRACTION100
3.0346-3.13260.31211310.24432610X-RAY DIFFRACTION100
3.1326-3.24450.27531410.22442585X-RAY DIFFRACTION100
3.2445-3.37440.26951470.21312583X-RAY DIFFRACTION100
3.3744-3.5280.27041430.21672597X-RAY DIFFRACTION100
3.528-3.71390.26051090.18362633X-RAY DIFFRACTION100
3.7139-3.94660.22221320.16892609X-RAY DIFFRACTION100
3.9466-4.25120.18981440.1462633X-RAY DIFFRACTION100
4.2512-4.67890.19841370.14842632X-RAY DIFFRACTION100
4.6789-5.35560.19221500.15292658X-RAY DIFFRACTION100
5.3556-6.74610.23851510.19172688X-RAY DIFFRACTION100
6.7461-60.44150.1961420.17112853X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8567-0.8017-1.31084.5482-0.14193.54510.59250.78340.6788-0.8903-0.28830.2757-0.4327-0.5687-0.27090.85910.29710.11720.76720.0750.535193.937799.212540.8226
23.3736-2.625-2.67613.91862.55596.3701-0.069-0.2620.36520.2460.2201-0.15750.24630.2842-0.10480.39950.07940.0880.51770.05380.692888.8806103.516266.6947
31.9135-0.0458-0.17281.5268-0.1173.0722-0.0103-0.15360.17680.10540.13870.0774-0.6665-0.3449-0.14610.54280.0656-0.00470.422-0.01550.27754.8539135.873381.9713
45.60510.8311-1.13674.6337-0.74174.19770.03870.1563-0.6751-0.23620.0426-0.1060.3312-0.3027-0.06060.2988-0.1018-0.03540.39970.0090.354549.4293107.935472.8648
58.4011-3.76644.46357.7407-1.07763.0264-0.02340.4373-0.6625-0.9730.43421.22810.3448-0.7312-0.44840.5737-0.1463-0.11410.93780.23050.530536.0841121.681458.0851
60.6642-1.1630.15854.7844-0.10790.471-0.22560.20390.36421.0664-0.2429-2.3178-0.29640.57970.4440.6257-0.3419-0.10870.9974-0.23341.084587.3846126.137680.9348
75.1293-2.46583.93243.3545-2.83733.57651.7241-1.729-3.17241.9804-1.2982-0.46980.86870.4832-0.46141.3631-0.7354-0.52831.36130.25221.919832.0925105.907456.6664
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' ((resseq 4:186))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' ((resseq 187:429))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' ((resseq 445:857))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' ((resseq 858:964))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' ((resseq 972:1045))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' ((resseq 430:444))
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' ((resseq 965:971))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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