+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t1x | ||||||||||||
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Title | Crystal Structure of Native Tarin Lectin | ||||||||||||
Components | (Lectin) x 2 | ||||||||||||
Keywords | SUGAR BINDING PROTEIN / Tarin / GNA-related Lectin | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||||||||
Biological species | Colocasia esculenta (taro) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||||||||
Authors | Pereira, P.R. / Meagher, J.L. / Stuckey, J.A. | ||||||||||||
Funding support | Brazil, United States, 3items
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Citation | Journal: Glycobiology / Year: 2017 Title: High-resolution crystal structures of Colocasia esculenta tarin lectin. Authors: Pereira, P.R. / Meagher, J.L. / Winter, H.C. / Goldstein, I.J. / Paschoalin, V.M. / Silva, J.T. / Stuckey, J.A. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5t1x.cif.gz | 355.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5t1x.ent.gz | 290 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5t1x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5t1x_validation.pdf.gz | 505.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5t1x_full_validation.pdf.gz | 509.6 KB | Display | |
Data in XML | 5t1x_validation.xml.gz | 40.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5t1x_validation.cif.gz | 58.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t1/5t1x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t1/5t1x | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5t20C 1dlpS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 12053.487 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 24-133 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Colocasia esculenta (taro) / References: UniProt: A5HMM7 #2: Protein | Mass: 12309.715 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Colocasia esculenta (taro) / References: UniProt: Q39487*PLUS |
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-Non-polymers , 4 types, 724 molecules
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-EPE / | #5: Chemical | ChemComp-PGE / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.54 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 7 / Details: 25-35% Peg 3350, 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M Hepes |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.97857 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Dec 23, 2008 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Diamond (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97857 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→50 Å / Num. obs: 104443 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 4 % / Biso Wilson estimate: 18.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 11.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.75 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Rejects: 0 / % possible all: 98.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1DLP Resolution: 1.7→17.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.098 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.1 / SU Rfree Blow DPI: 0.095 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.093
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Displacement parameters | Biso max: 110.18 Å2 / Biso mean: 21.01 Å2 / Biso min: 4.74 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.21 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.7→17.14 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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