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万見
- PDB-5t12: N-terminal domain of Enzyme 1 - Nitrogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t12
タイトルN-terminal domain of Enzyme 1 - Nitrogen
要素Phosphoenolpyruvate--protein phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / PTSNtr / phosphotransfer
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / : / kinase activity / phosphorylation / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal ...: / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Phosphoenolpyruvate--protein phosphotransferase / Phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.299 Å
データ登録者Stanley, A.M. / Botos, I. / Buchanan, S.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structure of the NPr:EIN(Ntr) Complex: Mechanism for Specificity in Paralogous Phosphotransferase Systems.
著者: Strickland, M. / Stanley, A.M. / Wang, G. / Botos, I. / Schwieters, C.D. / Buchanan, S.K. / Peterkofsky, A. / Tjandra, N.
履歴
登録2016年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate--protein phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9586
ポリマ－28,3231
非ポリマー6355
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.770, 64.770, 123.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate--protein phosphotransferase / Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase PtsP


分子量: 28323.018 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 170-424 / 変異: H356Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: ptsP, AC789_1c31510, ACU90_23270, AML37_15090, AWH59_07225, WQ89_09920
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0E1LBH7, UniProt: P37177*PLUS, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.49 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.0M Potassium/Sodium tartrate 0.1M imidazole 8.0 0.2M NaCl 1.0M sodium iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.299→33.221 Å / Num. obs: 11880 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.299→2.38 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 1.48 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZYM

1zym


解像度: 2.299→33.221 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2517 595 5.01 %
Rwork0.2133 --
obs0.2152 11880 90.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.299→33.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1863 0 5 43 1911
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021894
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5342569
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0321155
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2993-2.53060.33461630.2862980X-RAY DIFFRACTION97
2.5306-2.89670.33711610.24683067X-RAY DIFFRACTION99
2.8967-3.64880.24481490.22252776X-RAY DIFFRACTION89
3.6488-33.22490.20031220.17762462X-RAY DIFFRACTION78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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