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- PDB-5t05: Crystal structure of heparan sulfate 6-O-sulfotransferase with bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t05
タイトルCrystal structure of heparan sulfate 6-O-sulfotransferase with bound PAP and IdoA2S containing hexasaccharide substrate
要素maltose binding protein - heparan sulfate 6-O-sulfotransferase isoform 3 fusion protein
キーワードTRANSFERASE / heparan sulfate / sulfotransferase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


heparan sulfate 6-sulfotransferase activity / HS-GAG biosynthesis / 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類 / : / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate binding / sulfotransferase activity / oligosaccharide binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport ...heparan sulfate 6-sulfotransferase activity / HS-GAG biosynthesis / 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類 / : / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate binding / sulfotransferase activity / oligosaccharide binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Heparan sulphate 6-sulfotransferase/Protein-tyrosine sulfotransferase / Sulfotransferase / Sulfotransferase family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Heparan sulphate 6-sulfotransferase/Protein-tyrosine sulfotransferase / Sulfotransferase / Sulfotransferase family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / P-NITROPHENOL / L(+)-TARTARIC ACID / Heparan-sulfate 6-O-sulfotransferase 3-B / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.952 Å
データ登録者Pedersen, L.C. / Moon, A.F. / krahn, J.M. / Liu, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM102137 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL094463 米国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structure Based Substrate Specificity Analysis of Heparan Sulfate 6-O-Sulfotransferases.
著者: Xu, Y. / Moon, A.F. / Xu, S. / Krahn, J.M. / Liu, J. / Pedersen, L.C.
履歴
登録2016年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.type / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: maltose binding protein - heparan sulfate 6-O-sulfotransferase isoform 3 fusion protein
B: maltose binding protein - heparan sulfate 6-O-sulfotransferase isoform 3 fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,11540
ポリマ－157,1142
非ポリマー7,00038
水19,2221067
1
A: maltose binding protein - heparan sulfate 6-O-sulfotransferase isoform 3 fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,22024
ポリマ－78,5571
非ポリマー3,66323
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: maltose binding protein - heparan sulfate 6-O-sulfotransferase isoform 3 fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,89416
ポリマ－78,5571
非ポリマー3,33715
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.785, 128.161, 178.711
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 maltose binding protein - heparan sulfate 6-O-sulfotransferase isoform 3 fusion protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / HS 6-OST-3


分子量: 78557.203 Da / 分子数: 2
変異: D82A, K83A, E172A, N173A, K239A, E359A, K362A, D363A
由来タイプ: 組換発現
詳細: This is an N-terminal MBP fusion to HS 6-O-sulfotransferase from zebrafish isoform 3. To keep the correct numbering with the 6-O-sulfotransferase add 1000.
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, hs6st3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: A0MGZ7, UniProt: P0AEX9*PLUS, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類

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糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 2-deoxy-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-2- ...2-deoxy-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1350.107 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122A-1b_1-5][a2122h-1a_1-5_2*NSO/3=O/3=O][a2121A-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O]/1-2-3-2-1-2/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpA]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO3]{[(4+1)][b-D-GlcpA]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO3]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 7種, 1101分子

#4: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#5: 化合物 ChemComp-NPO / P-NITROPHENOL


分子量: 139.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H5NO3
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H6O2
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Cl
#8: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Na
#9: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C4H6O6
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1067 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Tris pH 7.5, 200mM disodium tartrate, 18-19% PEG 3350, 1mM PAP, 5mM maltose, 10mM oligosaccharide ligand

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 126615 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / Net I/σ(I): 10.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.952→38.487 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 2810 2.22 %
Rwork0.1779 --
obs0.1786 126493 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.952→38.487 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10488 0 443 1067 11998
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01211271
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27815367
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6464049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771719
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061942
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9518-1.98550.27891340.23545786X-RAY DIFFRACTION94
1.9855-2.02160.29861390.22956117X-RAY DIFFRACTION100
2.0216-2.06050.25821380.21636125X-RAY DIFFRACTION100
2.0605-2.10250.24321410.20016173X-RAY DIFFRACTION100
2.1025-2.14820.19711380.19076087X-RAY DIFFRACTION100
2.1482-2.19820.2321390.1856175X-RAY DIFFRACTION100
2.1982-2.25320.24021390.18426166X-RAY DIFFRACTION100
2.2532-2.31410.25421410.18836162X-RAY DIFFRACTION100
2.3141-2.38220.2081390.18176140X-RAY DIFFRACTION100
2.3822-2.4590.26011440.18536152X-RAY DIFFRACTION100
2.459-2.54690.23951400.18516184X-RAY DIFFRACTION100
2.5469-2.64890.23771390.18426172X-RAY DIFFRACTION100
2.6489-2.76940.25711390.18896192X-RAY DIFFRACTION100
2.7694-2.91530.25881430.19436220X-RAY DIFFRACTION100
2.9153-3.09790.25771390.19076195X-RAY DIFFRACTION100
3.0979-3.3370.20571410.18586204X-RAY DIFFRACTION100
3.337-3.67260.19471440.16996274X-RAY DIFFRACTION100
3.6726-4.20340.16631410.15296279X-RAY DIFFRACTION100
4.2034-5.29370.18341460.15276332X-RAY DIFFRACTION100
5.2937-38.49490.19121460.18346548X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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