[日本語] English
万見
- PDB-3j1z: Inward-Facing Conformation of the Zinc Transporter YiiP revealed ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j1z
タイトルInward-Facing Conformation of the Zinc Transporter YiiP revealed by Cryo-electron Microscopy
要素Cation efflux family protein
キーワードMETAL TRANSPORT / zinc transporter / secondary transporter / alternating access mechanism / Structural Genomics / PSI-Biology / Transcontinental EM Initiative for Membrane Protein Structure / TEMIMPS
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc efflux antiporter activity / cadmium ion transmembrane transporter activity / ferrous iron transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation efflux protein, cytoplasmic domain / : / Dimerisation domain of Zinc Transporter / Cation efflux protein, cytoplasmic domain superfamily / Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-efflux pump FieF
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13 Å
データ登録者Coudray, N. / Valvo, S. / Hu, M. / Lasala, R. / Kim, C. / Vink, M. / Zhou, M. / Provasi, D. / Filizola, M. / Tao, J. ...Coudray, N. / Valvo, S. / Hu, M. / Lasala, R. / Kim, C. / Vink, M. / Zhou, M. / Provasi, D. / Filizola, M. / Tao, J. / Fang, J. / Penczek, P.A. / Ubarretxena-Belandia, I. / Stokes, D.L. / Transcontinental EM Initiative for Membrane Protein Structure (TEMIMPS)
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Inward-facing conformation of the zinc transporter YiiP revealed by cryoelectron microscopy.
著者: Nicolas Coudray / Salvatore Valvo / Minghui Hu / Ralph Lasala / Changki Kim / Martin Vink / Ming Zhou / Davide Provasi / Marta Filizola / Juoehi Tao / Jia Fang / Pawel A Penczek / Iban ...著者: Nicolas Coudray / Salvatore Valvo / Minghui Hu / Ralph Lasala / Changki Kim / Martin Vink / Ming Zhou / Davide Provasi / Marta Filizola / Juoehi Tao / Jia Fang / Pawel A Penczek / Iban Ubarretxena-Belandia / David L Stokes /
要旨: YiiP is a dimeric Zn(2+)/H(+) antiporter from Escherichia coli belonging to the cation diffusion facilitator family. We used cryoelectron microscopy to determine a 13-Å resolution structure of a ...YiiP is a dimeric Zn(2+)/H(+) antiporter from Escherichia coli belonging to the cation diffusion facilitator family. We used cryoelectron microscopy to determine a 13-Å resolution structure of a YiiP homolog from Shewanella oneidensis within a lipid bilayer in the absence of Zn(2+). Starting from the X-ray structure in the presence of Zn(2+), we used molecular dynamics flexible fitting to build a model consistent with our map. Comparison of the structures suggests a conformational change that involves pivoting of a transmembrane, four-helix bundle (M1, M2, M4, and M5) relative to the M3-M6 helix pair. Although accessibility of transport sites in the X-ray model indicates that it represents an outward-facing state, our model is consistent with an inward-facing state, suggesting that the conformational change is relevant to the alternating access mechanism for transport. Molecular dynamics simulation of YiiP in a lipid environment was used to address the feasibility of this conformational change. Association of the C-terminal domains is the same in both states, and we speculate that this association is responsible for stabilizing the dimer that, in turn, may coordinate the rearrangement of the transmembrane helices.
履歴
登録2012年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Structure summary
改定 1.22013年2月6日Group: Database references
改定 1.32013年2月13日Group: Database references
改定 1.42018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5450
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
P: Cation efflux family protein
Q: Cation efflux family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7332
ポリマ－67,7332
非ポリマー00
水00
1
P: Cation efflux family protein
Q: Cation efflux family protein
x 18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,219,20036
ポリマ－1,219,20036
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation17
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
transform to helical frame1
対称性らせん対称: (回転対称性: 3 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 18 / Rise per n subunits: 17.1 Å / Rotation per n subunits: 56.4 °)
詳細THE SYMMETRY OF THE HELIX IS D3.

-
要素

#1: タンパク質 Cation efflux family protein / YiiP / Ferrous-iron efflux pump (Fief)


分子量: 33866.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
株: MR-1 / 遺伝子: SO_4475 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8E919

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: YiiP from Shewanella oneidensis in DOPG lipids / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20mM TES, 5mM MgCl2, 100mM NaCl, 5mM NaN3 / pH: 7 / 詳細: 20mM TES, 5mM MgCl2, 100mM NaCl, 5mM NaN3
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: holey carbon grid
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / Temp: 100 K
詳細: Blot for 2-5 seconds before plunging into liquid ethane (Gatan cryoplunger)
手法: Blot for 2-5 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2009年2月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51190 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / Cs: 2.1 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / 詳細: Kodak SO163 film
画像スキャンデジタル画像の数: 19
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMIP３次元再構成
2SPARX３次元再構成
CTF補正詳細: Corrected throughout the reconstruction cycle
らせん対称回転角度/サブユニット: 56.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 17.1 Å / らせん対称軸の対称性: D3
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 13 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.735 Å
詳細: CRYSTAL CELL PARAMETERS WERE A=57.5, B=34.0, C=100.0, ALPHA=90, BETA=90, GAMMA=85.3.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--MDFF DETAILS--An initial homology model of YiiP from S. oneidensis was built with MODELLER 9v7 using the X-ray crystal structure of YiiP from E. coli (PDB entry 3H90) as a template. ...詳細: METHOD--MDFF DETAILS--An initial homology model of YiiP from S. oneidensis was built with MODELLER 9v7 using the X-ray crystal structure of YiiP from E. coli (PDB entry 3H90) as a template. This model included 9 residues at the N-terminus and 4 residues at the C-terminus that were not present in the X-ray structure. Initial configurations were obtained by manually placing the symmetry axis of the homology model onto the symmetry axis of the electron density map and aligning the protein C-terminal domains to the corresponding densities. In the first step of the MDFF fitting, harmonic potentials were applied to (a) the four-helix bundle formed by helices M1, M2, M4, and M5 (residues 12-32, 42-65, 119-142, and 147-165, respectively), (b) the M3 and M6 helices at the dimeric interface (residues 78-108 and 179-211, respectively), and (c) the C-terminal intracellular domain (residues 212-297).
原子モデル構築PDB-ID: 3H90

3h90


Accession code: 3H90 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4586 0 0 0 4586

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る