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- PDB-5sy5: Crystal Structure of the Heterodimeric NPAS1-ARNT Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sy5
タイトルCrystal Structure of the Heterodimeric NPAS1-ARNT Complex
要素
  • Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
  • Neuronal PAS domain-containing protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / bHLH-PAS protein / transcription factor / heterodimeric complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase I - Functionalization of compounds / Xenobiotics / Aryl hydrocarbon receptor signalling / NPAS4 regulates expression of target genes / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Endogenous sterols / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / positive regulation of hormone biosynthetic process / positive regulation of protein sumoylation / maternal behavior ...Phase I - Functionalization of compounds / Xenobiotics / Aryl hydrocarbon receptor signalling / NPAS4 regulates expression of target genes / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Endogenous sterols / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / positive regulation of hormone biosynthetic process / positive regulation of protein sumoylation / maternal behavior / startle response / aryl hydrocarbon receptor binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / embryonic placenta development / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of glycolytic process / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to toxic substance / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to hypoxia / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Nuclear translocator / PAS fold-3 / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain ...: / Nuclear translocator / PAS fold-3 / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator / Neuronal PAS domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.201 Å
データ登録者Wu, D. / Su, X. / Potluri, N. / Kim, Y. / Rastinejad, F.
引用ジャーナル: Elife / : 2016
タイトル: NPAS1-ARNT and NPAS3-ARNT crystal structures implicate the bHLH-PAS family as multi-ligand binding transcription factors.
著者: Wu, D. / Su, X. / Potluri, N. / Kim, Y. / Rastinejad, F.
履歴
登録2016年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
B: Neuronal PAS domain-containing protein 1
C: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
D: Neuronal PAS domain-containing protein 1
E: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
F: Neuronal PAS domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,2916
ポリマ-258,2916
非ポリマー00
00
1
A: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
B: Neuronal PAS domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0972
ポリマ-86,0972
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area25000 Å2
手法PISA
2
C: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
D: Neuronal PAS domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0972
ポリマ-86,0972
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8440 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area24660 Å2
手法PISA
3
E: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
F: Neuronal PAS domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0972
ポリマ-86,0972
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8940 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area25260 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26840 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area73610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.948, 81.187, 138.062
Angle α, β, γ (deg.)90.380, 95.080, 107.390
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...
21(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...
31(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...
12(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...
22(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...
32(chain E and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNPHEPHE(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 6512 - 25
121GLUGLUSERSER(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB67 - 8027 - 40
131LEULEUARGARG(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB82 - 9842 - 58
141PHEPHEGLYGLY(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB100 - 10960 - 69
151GLYGLYASPASP(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB139 - 18499 - 144
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171ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
181ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
191ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
1101ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
1111ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
1121ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
1131ASNASNPROPRO(chain B and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...BB52 - 42212 - 382
211ASNASNPHEPHE(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD52 - 6512 - 25
221GLUGLUSERSER(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD67 - 8027 - 40
231LEULEUARGARG(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD82 - 9842 - 58
241PHEPHEGLYGLY(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD100 - 10960 - 69
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281ASNASNLEULEU(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD52 - 42112 - 381
291ASNASNLEULEU(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD52 - 42112 - 381
2101ASNASNLEULEU(chain D and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...DD52 - 42112 - 381
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381ARGARGLEULEU(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...FF51 - 42111 - 381
391ARGARGLEULEU(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...FF51 - 42111 - 381
3101ARGARGLEULEU(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...FF51 - 42111 - 381
3111ARGARGLEULEU(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...FF51 - 42111 - 381
3121ARGARGLEULEU(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...FF51 - 42111 - 381
3131ARGARGLEULEU(chain F and (resseq 52:65 or resseq 67:80 or resseq...FF51 - 42111 - 381
112ASNASNASNASN(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA10323
122METMETALAALA(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA105 - 12325 - 43
132PROPROLEULEU(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA126 - 14246 - 62
142SERSERCYSCYS(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA157 - 18177 - 101
152THRTHRGLYGLY(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA183 - 184103 - 104
162VALVALVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA186 - 187106 - 107
172TYRTYRTYRTYR(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA188108
182ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
192ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
1102ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
1112ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
1122ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
1132ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
1142ARGARGVALVAL(chain A and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...AA99 - 46419 - 384
212ASNASNASNASN(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC10323
222METMETALAALA(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC105 - 12325 - 43
232PROPROLEULEU(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC126 - 14246 - 62
242SERSERCYSCYS(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC157 - 18177 - 101
252THRTHRGLYGLY(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC183 - 184103 - 104
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2112ASNASNVALVAL(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC103 - 46423 - 384
2122ASNASNVALVAL(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC103 - 46423 - 384
2132ASNASNVALVAL(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC103 - 46423 - 384
2142ASNASNVALVAL(chain C and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...CC103 - 46423 - 384
312ASNASNASNASN(chain E and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...EE10323
322METMETALAALA(chain E and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...EE105 - 12325 - 43
332PROPROLEULEU(chain E and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...EE126 - 14246 - 62
342SERSERCYSCYS(chain E and (resseq 103 or resseq 105:123 or resseq...EE157 - 18177 - 101
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NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator / ARNT protein / Dioxin receptor / nuclear translocator / Hypoxia-inducible factor 1-beta / HIF1-beta


分子量: 43437.391 Da / 分子数: 3 / 断片: unp residues 82-464 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Arnt / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P53762
#2: タンパク質 Neuronal PAS domain-containing protein 1 / Neuronal PAS1


分子量: 42659.609 Da / 分子数: 3 / 断片: unp reisdues 43-423 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Npas1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P97459

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.35 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2% Tacsimate pH 7.0, 3% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月24日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 46508 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 55.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/av σ(I): 13.96 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
3.2-3.262.20.7640.459198.3
3.26-3.312.20.6820.47198.7
3.31-3.382.20.5480.633198.5
3.38-3.452.20.4260.716198.6
3.45-3.522.20.3470.791199.1
3.52-3.62.20.2870.823198.9
3.6-3.692.20.2010.889198.9
3.69-3.792.20.1690.928198.8
3.79-3.912.20.1390.948198.9
3.91-4.032.20.1070.97199
4.03-4.182.20.0780.979198.9
4.18-4.342.20.0590.985198.8
4.34-4.542.20.0480.989198.5
4.54-4.782.20.0410.991198.7
4.78-5.082.10.040.991199
5.08-5.472.10.040.991198.8
5.47-6.022.10.0420.988199
6.02-6.892.10.0350.992198.8
6.89-8.6720.0250.994199.2
8.67-502.10.0260.993194.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZP4
解像度: 3.201→38.926 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 25.26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2467 1999 5.11 %
Rwork0.1764 --
obs0.18 39086 82.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 138.22 Å2 / Biso mean: 49.5499 Å2 / Biso min: 17.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.201→38.926 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13303 0 0 0 13303
残基数----1669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01113595
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36118351
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0692063
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.668043
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11B3575X-RAY DIFFRACTION11.415TORSIONAL
12D3575X-RAY DIFFRACTION11.415TORSIONAL
13F3575X-RAY DIFFRACTION11.415TORSIONAL
21A3418X-RAY DIFFRACTION11.415TORSIONAL
22C3418X-RAY DIFFRACTION11.415TORSIONAL
23E3418X-RAY DIFFRACTION11.415TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2013-3.28130.4396280.290739942713
3.2813-3.370.3434670.26671144121136
3.37-3.46910.376870.24681812189956
3.4691-3.5810.31511270.23262317244473
3.581-3.70890.3071460.21022904305089
3.7089-3.85730.25521880.1983126331498
3.8573-4.03270.2771750.18463172334799
4.0327-4.2450.2331780.163195337399
4.245-4.51060.21971680.14113165333399
4.5106-4.85830.19731830.13383171335499
4.8583-5.34610.20431640.14273214337899
5.3461-6.11710.2131640.18093170333499
6.1171-7.69710.28181640.19443194335899
7.6971-38.92920.21921600.1733104326496
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 64.9028 Å / Origin y: 64.8778 Å / Origin z: -17.696 Å
111213212223313233
T0.1896 Å2-0.0238 Å20.0165 Å2-0.2478 Å20.0069 Å2--0.2629 Å2
L0.0173 °2-0.0582 °2-0.0104 °2-0.2221 °20.0443 °2--0.5454 °2
S0.014 Å °-0.0005 Å °-0.017 Å °0.084 Å °-0.0267 Å °0.0148 Å °0.0958 Å °-0.0053 Å °0.0132 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA99 - 464
2X-RAY DIFFRACTION1allB52 - 422
3X-RAY DIFFRACTION1allC103 - 464
4X-RAY DIFFRACTION1allD52 - 421
5X-RAY DIFFRACTION1allE98 - 464
6X-RAY DIFFRACTION1allF51 - 421

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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