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- PDB-5sve: Structure of Calcineurin in complex with NFATc1 LxVP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sve
タイトルStructure of Calcineurin in complex with NFATc1 LxVP peptide
要素
  • Calcineurin subunit B type 1
  • NFATc1 LxVP peptide
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードHYDROLASE / protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle adaptation / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion ...skeletal muscle adaptation / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin-mediated signaling / slit diaphragm / mononuclear cell differentiation / peptidyl-serine dephosphorylation / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / renal filtration / skeletal muscle tissue regeneration / regulation of synaptic vesicle cycle / transition between fast and slow fiber / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pulmonary valve morphogenesis / myelination in peripheral nervous system / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of osteoclast differentiation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / aortic valve morphogenesis / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to muscle activity / dendrite morphogenesis / cyclosporin A binding / myosin phosphatase activity / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / extrinsic component of plasma membrane / protein serine/threonine phosphatase activity / FK506 binding / mitogen-activated protein kinase p38 binding / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / positive regulation of cell adhesion / sarcoplasm / DARPP-32 events / Activation of BAD and translocation to mitochondria / epidermis development / epithelial to mesenchymal transition / phosphatase binding / negative regulation of insulin secretion / multicellular organismal response to stress / positive regulation of osteoblast differentiation / skeletal muscle fiber development / dephosphorylation / keratinocyte differentiation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / response to amphetamine / T cell activation / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein dephosphorylation / cellular response to glucose stimulus / wound healing / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / sarcolemma / transcription coactivator binding / Z disc / response to calcium ion / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / calcium ion transport / sequence-specific double-stranded DNA binding / Ca2+ pathway / cellular response to tumor necrosis factor / heart development / ATPase binding / postsynapse / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / nucleic acid binding / dendritic spine / nuclear body / protein dimerization activity / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily ...Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / p53-like transcription factor, DNA-binding / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 1 / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.596 Å
データ登録者Sheftic, S.R. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS091336 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Investigating the human Calcineurin Interaction Network using the pi LxVP SLiM.
著者: Sheftic, S.R. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2016年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
C: NFATc1 LxVP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4529
ポリマ－64,1703
非ポリマー2826
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area23320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.679, 106.046, 111.913
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform


分子量: 42659.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 19322.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3R1, CNA2, CNB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63098

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド NFATc1 LxVP peptide


分子量: 2187.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95644*PLUS

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非ポリマー , 4種, 59分子

#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0 15% Peg 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月4日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→39.04 Å / Num. obs: 21785 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.71 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.805 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4F0Z

4f0z


解像度: 2.596→39.035 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2394 1149 5.27 %
Rwork0.1948 --
obs0.1972 21785 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.596→39.035 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4280 0 6 53 4339
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5975925
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2331622
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003774
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.596-2.71410.36131340.28252489X-RAY DIFFRACTION98
2.7141-2.85720.32291430.2612551X-RAY DIFFRACTION100
2.8572-3.03620.30861300.24992558X-RAY DIFFRACTION100
3.0362-3.27050.3211480.24742545X-RAY DIFFRACTION100
3.2705-3.59940.24631470.2142569X-RAY DIFFRACTION100
3.5994-4.11970.21971540.18852575X-RAY DIFFRACTION100
4.1197-5.18850.18791610.14742593X-RAY DIFFRACTION100
5.1885-39.03970.2041320.15972756X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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