+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5rg9 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Kemp Eliminase HG4 in unbound state, 277K | ||||||
Components | Kemp Eliminase HG4 | ||||||
Keywords | HYDROLASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermoascus aurantiacus (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.47 Å | ||||||
Authors | Broom, A. / Rakotoharisoa, R.V. / Thompson, M.C. / Fraser, J.S. / Chica, R.A. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2020 Title: Ensemble-based enzyme design can recapitulate the effects of laboratory directed evolution in silico. Authors: Broom, A. / Rakotoharisoa, R.V. / Thompson, M.C. / Zarifi, N. / Nguyen, E. / Mukhametzhanov, N. / Liu, L. / Fraser, J.S. / Chica, R.A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5rg9.cif.gz | 371.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5rg9.ent.gz | 323.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5rg9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5rg9_validation.pdf.gz | 453.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5rg9_full_validation.pdf.gz | 455.3 KB | Display | |
Data in XML | 5rg9_validation.xml.gz | 27.9 KB | Display | |
Data in CIF | 5rg9_validation.cif.gz | 42.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rg/5rg9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rg/5rg9 | HTTPS FTP |
-Group deposition
ID | G_1002148 (12 entries) |
---|---|
Title | Crystal structures of HG-series of Kemp Eliminases at Room-temperature |
Type | undefined |
Description | Crystal structure of Kemp eliminase HG4 unbound state, 277K |
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 34378.602 Da / Num. of mol.: 2 Mutation: Q42M, T44W, K50Q, R81G, G82A, H83G, M84C, Q90F, A125T, N130G, N172M, A234S, T236L, E237M, F267M, W275A, R276F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermoascus aurantiacus (fungus) / Gene: XYNA / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P23360, endo-1,4-beta-xylanase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 43.99 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 1.8-2.4 M Ammonium Sulfate, 4mg/mL Protein Concentration, 100mM Sodium Acetate PH range: 4.5-5.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 277 K | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.1158 Å | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 1, 2018 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1158 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.47→79.99 Å / Num. obs: 103164 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 14.072 Å2 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 601193 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.47→79.99 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.47→79.99 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|