[日本語] English
万見
- PDB-5oxv: Structure of the 4_601_157 tetranucleosome (C2 form) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oxv
タイトルStructure of the 4_601_157 tetranucleosome (C2 form)
要素
  • DNA STRAND 1 (601-based sequence model)
  • DNA STRAND 2 (601-based sequence model)
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION / nucleosome / histone / DNA / tetranucleosome / chromatin fiber
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.721 Å
データ登録者Ekundayo, B. / Schalch, T.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationPP00P3-139137 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_163760 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_172904 スイス
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Capturing Structural Heterogeneity in Chromatin Fibers.
著者: Ekundayo, B. / Richmond, T.J. / Schalch, T.
履歴
登録2017年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact ...pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
J: DNA STRAND 1 (601-based sequence model)
R: Histone H2B 1.1
Q: Histone H2A
P: Histone H4
O: Histone H3.2
N: Histone H2B 1.1
M: Histone H2A
L: Histone H4
K: Histone H3.2
I: DNA STRAND 2 (601-based sequence model)
H: Histone H2B 1.1
G: Histone H2A
F: Histone H4
E: Histone H3.2
D: Histone H2B 1.1
C: Histone H2A
B: Histone H4
A: Histone H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)411,65718
ポリマ－411,65718
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, the tetranucleosome arrays run at the expected size
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area115790 Å2
ΔGint-753 kcal/mol
Surface area149470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)348.839, 63.274, 271.361
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.74, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 JI

#1: DNA鎖 DNA STRAND 1 (601-based sequence model)


分子量: 96886.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA STRAND 2 (601-based sequence model)


分子量: 96147.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 , 4種, 16分子 RNHDQMGCPLFBOKEA

#2: タンパク質
Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13979.291 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#3: タンパク質
Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質
Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#5: タンパク質
Histone H3.2


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 30-60 mM KCl, 90-110 mM MgCl2 and 5 mM Na-cacodylate, pH 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.72→200 Å / Num. obs: 9194 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 6.72→7.51 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 4.943 / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 2554 / CC1/2: 0.164 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSVERSION May 1, 2016 BUILT=20160617データ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LZ0

3lz0


解像度: 6.721→71.666 Å / SU ML: 1.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 58.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3522 1016 12.63 %
Rwork0.317 --
obs0.3208 8045 87.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.721→71.666 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11918 12730 0 0 24648
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00926353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.47238268
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d31.65910878
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0834362
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042691
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6.7213-7.07540.4815630.5085394X-RAY DIFFRACTION35
7.0754-7.51820.51791260.4974924X-RAY DIFFRACTION85
7.5182-8.0980.45251480.41781142X-RAY DIFFRACTION99
8.098-8.91160.40761650.40031106X-RAY DIFFRACTION98
8.9116-10.19790.43231740.3841111X-RAY DIFFRACTION99
10.1979-12.83630.38511790.39651147X-RAY DIFFRACTION99
12.8363-71.66970.29861610.2461205X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る