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万見
- PDB-5ow5: p60p80-CAMSAP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ow5
タイトルp60p80-CAMSAP complex
要素
  • Calmodulin-regulated spectrin-associated protein
  • Katanin p60 ATPase-containing subunit A1
  • Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1
キーワードHYDROLASE / Katanin / CAMSAP / severing enzyme / MICROTUBULE / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


ATPase regulator activity / regulation of organelle organization / zonula adherens maintenance / katanin complex / microtubule minus-end / protein transport along microtubule / regulation of Golgi organization / microtubule anchoring / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity ...ATPase regulator activity / regulation of organelle organization / zonula adherens maintenance / katanin complex / microtubule minus-end / protein transport along microtubule / regulation of Golgi organization / microtubule anchoring / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / mitotic chromosome movement towards spindle pole / microtubule severing / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / positive regulation of microtubule depolymerization / cilium movement / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / microtubule minus-end binding / negative regulation of microtubule depolymerization / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / motile cilium / embryo development ending in birth or egg hatching / microtubule depolymerization / regulation of focal adhesion assembly / spectrin binding / dynein complex binding / mitotic spindle pole / regulation of microtubule polymerization / axoneme / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / isomerase activity / ciliary basal body / positive regulation of neuron projection development / spindle pole / microtubule cytoskeleton organization / spindle / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / actin filament binding / midbody / growth cone / microtubule binding / microtubule / in utero embryonic development / calmodulin binding / positive regulation of apoptotic process / cell cycle / protein heterodimerization activity / cell division / axon / centrosome / neuronal cell body / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1 / Katanin p80 subunit, C-terminal / con80 domain of Katanin / CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. ...Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1 / Katanin p80 subunit, C-terminal / con80 domain of Katanin / CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / Katanin p60 subunit A1 / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / Vps4 C terminal oligomerisation domain / PRC-barrel-like superfamily / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Katanin p60 ATPase-containing subunit A1 / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3 / Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Rezabkova, L. / Capitani, G. / Prota, A.E. / Kammerer, R.A. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structural Basis of Formation of the Microtubule Minus-End-Regulating CAMSAP-Katanin Complex.
著者: Jiang, K. / Faltova, L. / Hua, S. / Capitani, G. / Prota, A.E. / Landgraf, C. / Volkmer, R. / Kammerer, R.A. / Steinmetz, M.O. / Akhmanova, A.
履歴
登録2017年8月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1
B: Katanin p60 ATPase-containing subunit A1
C: Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1
D: Katanin p60 ATPase-containing subunit A1
E: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein
F: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2478
ポリマ－68,0796
非ポリマー1682
水5,567309
1
A: Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1
B: Katanin p60 ATPase-containing subunit A1
E: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0393
ポリマ－34,0393
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
2
C: Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1
D: Katanin p60 ATPase-containing subunit A1
F: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2085
ポリマ－34,0393
非ポリマー1682
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.330, 79.060, 99.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1 / Katanin p80 subunit B1 / p80 katanin


分子量: 23351.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Katnb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BG40
#2: タンパク質 Katanin p60 ATPase-containing subunit A1 / Katanin p60 subunit A1 / p60 katanin


分子量: 9534.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Katna1, KATNA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E9PZI6, EC: 3.6.4.3

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 EF

#3: タンパク質・ペプチド Calmodulin-regulated spectrin-associated protein


分子量: 1153.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q80VC9*PLUS

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非ポリマー , 3種, 311分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.1 M BisTris propane (pH 5.5), 0.2 M NaF

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→41.9 Å / Num. obs: 59910 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 11.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.022 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 1.038 / Num. unique obs: 8846 / CC1/2: 0.656 / Rpim(I) all: 0.445 / % possible all: 91.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2875: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LB7

5lb7


解像度: 1.7→41.86 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2322 1018 1.7 %
Rwork0.1908 --
obs0.1914 59903 97.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→41.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4025 0 11 309 4345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094137
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8975578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4732547
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05667
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006687
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.78970.3531350.3087828X-RAY DIFFRACTION91
1.7897-1.90180.31061460.26528398X-RAY DIFFRACTION97
1.9018-2.04860.24931440.22858373X-RAY DIFFRACTION98
2.0486-2.25480.24841470.19168478X-RAY DIFFRACTION98
2.2548-2.5810.21171470.18898517X-RAY DIFFRACTION99
2.581-3.25160.26121490.19198569X-RAY DIFFRACTION99
3.2516-41.87250.19581500.16668722X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.2856-6.4848-3.4097.32683.61964.2967-0.2202-0.2051-0.09660.25440.1583-0.48080.22310.45460.02110.1117-0.00830.00460.21810.05730.2957122.9859145.6866-53.4593
21.26840.5231-0.14062.2899-0.33671.78910.04860.06370.0248-0.0408-0.05630.1316-0.2354-0.05770.03230.1150.0237-0.02160.18260.00910.1808112.664179.2687-61.6058
32.3356-2.3969-0.3516.8281-0.83011.79260.18360.1716-0.1153-0.661-0.2453-0.00680.28640.08220.05920.20380.0227-0.00740.1988-0.00460.1304118.2983144.7329-62.3804
41.8370.18540.94311.8324-0.40974.18940.06420.14260.2122-0.0497-0.2621-0.1431-0.73370.83450.11940.81-0.0832-0.03670.50370.070.2024126.0843186.2471-93.5766
50.86870.38630.3791.99950.01231.78240.0069-0.13460.0451-0.2269-0.1320.14750.4979-0.1380.0860.78670.0376-0.02460.3711-0.02510.1921114.0992153.8213-87.3757
60.5723-0.5075-0.10672.155-1.02991.78340.07580.14960.1441-0.0579-0.22730.0433-0.90550.15610.02390.77980.0052-0.04560.39690.0130.1653120.7334187.1609-85.4552
74.4288-4.33783.61515.0466-2.68863.862-0.04660.06190.4415-0.4506-0.0437-1.7747-0.21281.3325-0.10340.2081-0.01780.01730.41110.02810.5099127.3871156.8799-53.1387
88.39193.5231-4.61042.3779-4.16058.0590.1054-0.4253-0.08150.0708-0.1377-0.49930.00620.67740.05060.63590.08870.03030.481-0.04230.3087130.6637175.6329-92.7224
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 485 through 508)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 509 through 657)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 2 through 78)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 486 through 508)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 509 through 657)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 2 through 77)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'E' and (resid 8 through 17)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'F' and (resid 8 through 17)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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